Proteínas
Las cantidades relativas de los diversos aminoácidos de una proteína,
varia según la naturaleza y función del material proteínico.
En las proteínas insolubles (fibrosas):
Seda, lana, Queratina (pelo), fibra colágena (Proteína que da soporte a
los tejidos), predominan los aminoácidos que tiene cadenas laterales de
hidrocarburos.
.
Y en las proteínas hidrosolubles son relativamente mas abundantes los
aminoácidos con cadenas laterales polares.
Los grupos polares con frecuencia juegan un papel importante en la
determinación de la estructura total de una molécula de proteína
Los áminacidos con cadenas laterales ácidas o básicas que también
ayudan a incrementar la hidrosolubilidad. Además, los grupos
funcionales de las cadenas laterales pueden actuar como fuentes de
carácter ácidos o básico en aquellas reacciones catalizadas por ácidos o
bases.
La mayoráa de las
proteínas esta formada
por L-aminoácidos.
Funciones de las proteínas
•
•
•
•
•
•
Enzimas: capacidad catalítica
Estructurales
Contracción muscular y motilidad
Reguladores y receptores
Defensa
Transporte y almacenamiento
El grupo funcional característico en las proteínas es el enlace peptídico o enlace
amida. Este enlace se forma por una reacción de condensación, entre dos
moléculas de aminoácidos.
Debido a que solamente se encuentran 20 aminoácidos en la proteínas y a que
la cadena de proteínas puede estar formada por cientos de aminoácidos, el
numero de arreglos posibles de aminoácidos va mas a la de la imaginación. La
naturaleza hace solo uso de algunas de estas combinaciones, pero aun en
este caso, el numero de combinaciones de las proteínas es muy grande.
Clasifiación de las proteínas: holoproteínas.
Esta estructura da a la proteína identidad única. Un solo aminoácido puede alterar
las características bioquímicas de toda la proteína.
Por ejemplo, la anemia de células falciformes es una enfermedad genética que es
el resultado de una sola sustitución en la cadena de proteínas que forma la
hemoglobina.
La cadena afectada contiene 146 aminoácidos; los primeros siete aminoácidos en
la cadena son valina, histidina, leucina, treonina, prolina y 2 aminoácidos del
acido glutámico, en un paciente con anemia de células falciforme el sexto
aminoácido resulta valina en lugar de acido glutámico.
Esta situación de un aminoácido con una cadena de hidrocarburo laterales, por
una que tiene un grupo funcional acido en la cadena lateral, modifica las
propiedades de solubilidad de la hemoglobina y con ello se altera el flujo
sanguíneo normal
Las proteinas de los organismo no son simplemnte cadenas largas de flexibles
con una froma mas o menos al azar. En cambio, las cadenas se enrrollan o se
alargan en formas muy particulares que resultan ser escenciales para el buen
funcionamiento de dicha proteina. Este especto de la estructura proteica recibe
el nombre de estructura secuendaria.
La forma general de la proteína determinada por todos los plieges, vueltas y
segmentos de una estructura α-helice en forma de baston recibe el nombre de
estructura terciaria.
Una proteina disuelta en solucion acuosa se pliega de tal manera que las
porciones no polares de los hidrocarburos quedan cubiertas dentro de las
moleculas, mientras que los grupos polares, acidos y bases de las cadelas
laterales quedan proyectados hacia la disolucion.
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1. La mayoría de las sustituciones
se da por aa con propiedades similares
2. Los aa conservados son importantes
Para la función o estructura de una proteína
Arbol filogenético
Proteínas homólogas
Aquellas que han
descendido de un
ancestro común.
Motivos: Motifs
Dominios: Domains
Asas: loops
Las asas contienen con frecuencia reciduos hidrofilicos y se suelen encontrar en la
superficie de las proteinas, donde están expuestas al solvente y forman puentes de
hidrogeno con el agua.
Motivos: son combinaciones reconocibles de helices alfa y hebras beta.
Dominio: unidades compactas, discretas, plegadas en forma independiente.
Desnaturalización
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