MACROMOLÉCULAS
Ingeniería Bioquímica I
Alejandra Bosch
MACROMOLÉCULAS
Células
animales
bacterias
Células
vegetales
Macromoléculas en las células
Composición
Macromolecular
(1 g de bacteria seca
aprox.10 12 células)
Enzimas
Proteínas que tiene la función de catalizadores biológicos
Enzimas de interés biotecnológico
Se utilizan habitualmente en los detergentes o polvo para lavar la ropa
lipasas para sacar manchas de grasas
proteasas para sacar manchas de proteínas
Para determinados procesos en los cuales se necesitan temperaturas extremas, se van a emplear
enzimas provenientes de organismos extremófilos que pueden actuar a temperaturas extremas
(altas o bajas).
En la industria alimenticia
pectinasa empleadas en la etapa final de la fabricación de jugos cuando hay que sacar los restos
de pepitas de frutas antes de la pasteurización, se emplea la enzima que degrada la pectina, el
principal componente de la semillas.
En la industria textil para ablandar telas de algodón (jeans)
celulasa degrada la celulosa que es el principal componente de las células vegetales
Mediante un proceso controlado (temperatura, tiempo, cantidad y tipo de celulasa) se
logran diferentes texturas de jean.
En la industria del papel
celulasa para lograr diferentes texturas.
Proteínas
Composición
Estructura
Función
1. Son las macromoléculas biológicas
más abundantes
2. Se encuentran en todas las células y
en todas partes dentro de las células
3. Existen miles de diferentes tipos y
tamaños de proteínas
4. Exhiben una gran cantidad
diversidad de funciones
de
Función biológica de las proteínas
Ejemplo
Función
Enzimas
Hexoquinasas, isomerasas, hidrolasas
Transporte
Ingreso de nutrientes en las bacterias
Contráctiles
pilina (cilias y flagelos)
Toxinas
Venenos, diftérica
Estructurales
Recubrimiento viral, pared celular,
Hormonas
crecimiento
Unidades estructurales básicas de las proteínas
a- aminoácidos
•un grupo amino (-NH2)
•un grupo carboxilo (-COOH)
•un átomo de H
• un grupo distintivo R
(cadena lateral)
unidos al átomo de carbono a
La diferencia entre ellos se basa en
tamaño, carga eléctrica, hidrofobicidad
aromáticos
NO POLARES
alifáticos
POLARES
cargados
positivametne
negativamente
•Las proteínas de todos los seres
vivientes
están
constituidas
20
aminoácidos unidos covalentemente en
diferentes combinaciones y secuencias.
•Debido a que cada uno de estos aa posee
una cadena lateral diferente, con diferentes
propiedades químicas, este grupo de 20
moléculas pueden ser consideradas como el
ALFABETO con el que se ESCRIBE el
lenguaje de las proteínas.
•Gracias a esta variedad las células
pueden
producir
proteínas
con
propiedades físicas y funcionales
totalmente diferentes
Aminoácidos con cadenas laterales alifácas
Glicina
Glicina
(Gly,G)
G)
(Gly,
Alanina
(Ala, A)
Alanina
(Ala, A)
Valina
(Val, V)
Valina
(Val, V)
Leucina
Leucina
(Leu, L) L)
(Leu,
Isoleucina
Isoleucina
(Ile,
I) I)
(Ile,
Prolina
Prolina
(Pro, P) P)
(Pro,
Aminoádos con cadenas laterales aromáticas
Fenilalanina
(Phe, F)
Tirosina
(Tyr, Y)
Triptofano
(Trp, W)
cadenas laterales azufradas
SH
Cisteína
(Cys, C)
Metionina
(Met, M)
Aminoádos con cadenas laterales cargadas +
Lisina
(Lys, K)
Arginina
(Arg, R)
Histidina
(His, H)
pKa=10.8
pKa=12.5
pKa=6.0
Aminoádos con cadenas laterales cargadas -
Aspartato
(Asp, D)
Glutamato
(Glu, E)
http://sebbm.bq.ub.es/BioROM/contenido/av_biomo/Mat2.html
La cisteína, con cadenas laterales azufradas (S), puede
oxidarse y formar PUENTES S-S
Estas subunidades unidas por
ENLACE
AMIDA
o
ENLACE
PEPTÍDICO proveen la estructura
de las proteínas
El esqueleto de toda proteína esta constituido por una repetición de
HN-Ca-C=O. Esta unidad de repetición está enlazada mediante
enlaces peptídicos
Unidos al esqueleto del polipéptido encontramos,
hidrógenos del grupo amino, oxígenos del grupo carbonilo
e hidrógenos y las cadenas laterales de los carbonos alfa.
Las proteínas son macromoléculas que
pueden contener desde 400 hasta
25.000 residuos
Tyr
Ser
Gly
Leu
Ala
PM entre
5.000 y 700.000
La secuencia de
aminoácidos de una
proteína están
determinadas
genéticamente
La secuencia de nucleótidos del DNA codifica una
secuencia complementaria de nucleótidos en el RNA
determina la secuencia de aminoácidos de la proteína
estructura espacial
función
mutaciones
alteraciones genéticas
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
carácter de doble
enlace
dipolo eléctrico
posición trans
Los 6 átomos están en el mismo plano
Conformación de las proteínas
Todas las proteínas poseen un estado
NATIVO, una forma tridimiensional
característica
conocida
como
CONFORMACIÓN.
La conformación
se puede
describir en términos de niveles
estructurales
Ordenamiento tridimensional
Estructuras 1ria, 2ria, 3ria y 4ria
Estructuras 1ria
Se refiere al ordenamietno del
esqueleto covalente de la cadena
polipeptídica,
DADA POR LA SECUENCIA DE aa
Será la que determine el
ordenamiento
tridimensional
que adoptará la proteína
Diferentes
fuerzas intervienen en la
estabilización del esqueleto peptídico para
alcanzar la conformación tridimensional
Puente de hidrógeno
NO COVALENTES
Interaccines hidrofóbicas
Atracción electroestática
COVALENTES
Puentes S-S
Estructuras 2ria, 3ria y 4ria
Diferentes arreglos
espaciales o estructuras 2rias
•
a - hélice (semejante a un cilindro)
•
Hoja  - plegada
•
Turns (, , )
•
Random coil (desordenada)
Confromación
a-hélice
Une C=O del rn
con N-H del rn+4
TODOS LOS RESIDUOS
QUEDAN ENLAZADOS por
puente de H de la misma
cadena polipeptídica
Confromación
hoja plegada 
Hoja completamente
extendida !
Antiparalela
puente de H entre grupos
NH y CO de distintas
cadenas polipeptídicas
Paralela
Turns (giros)
1/3 de los aminoácidos se
encuentran en turns o loops donde
las CADENAS INVIERTEN su
dirección
El grupo C=O de un
residuo n enlazado
por puente de H
con el grupo NH del
residuo (n+3)
 turns
Las proteínas pueden clasificarse
en dos grandes grupos
proteínas fibrosas
proteínas globulares
proteínas fibrosas
proporcionar soporte mecánico
suelen ser insolubles
formadas por una unidad repetitiva simple que
se ensambla para formar fibras
Ej: citoesqueleto en células eucariotas
la gran mayoría de las funciones celulares las
llevan a cabo proteínas globulares
proteínas globulares
Estructura 3ria
Se refiere al modo en que la cadena
polipeptídica se pliega o se curva para
formar la estructura plegada
o compacta de las proteínas solubles
Fuerzas que intervienen en la estabilización de
la estructura terciaria
Estructura 4ria
Solo la alcanzan las proteínas que poseen
más de una cadena polipeptídica
Pueden intervenir enlaces
covalentes y no covalentes
CONFORMACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
estructura jerárquica
Estructura
Estructura
Estructura
Estructura
1ria
2ria
3ria
4ria
Secuencia de aa
del esqueleto del
peptídico y S-S
Arreglo /
distribución/ordenamiento
del esqueleto y las
cadenas laterales de la
proteína en el espacio
Describe el ordenamiento
tridimensional de las
proteínas
PROPIEDADES ÁCIDO-BASE de los aminoácidos
Todos los aminoácidos poseen un grupo ácido y grupo básico
ionizables (desaparecerán cuando polimericen para formar
proteínas)
Algunos aminoácidos tienen una
cadena lateral ionizable R (que NO desaparecerán cuando
polimericen para formar proteínas)
Las curvas de titulación de los aminoácidos ayudan a comprender
su carga en función del pH
El punto isoeléctrico PI se localiza entre los dos pK que
delimitan la zona de pH en que predomina la especie
neutra
La hidrofobicidad de los aminoácidos se puede
cuantificar mediante experimentos de reparto en fase
acuosa y fase orgánica y expresarse en términos de
energía.
-COO y –NH están comprometidos en el enlace peptídico
Tyr
Ser
Gly
Leu
Ala
La carga neta e hidrofobicidad de la proteína
dependerá de los grupos R
DESNATURALIZACIÓN
es un cambio estructural de las proteínas
pierden su estructura nativa
pierden su óptimo funcionamiento
cambian sus propiedades físico-químicas
Pérdida de la estructura nativa
Pérdida de la estructura cuaternaria, terciaria
por romperse los puentes que forman dicha estructura
Las proteínas desnaturalizadas tienden a la misma conformación
-muy abierta
-con una interacción máxima con el disolvente
una proteína soluble desnaturalizada se hace insoluble, precipita
La desnaturalización se puede producir por cambios
temperatura (> 60-70 ºC)
variaciones del pH.
salinidad
En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína
desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación,
proceso que se denomina renaturalización.
Qué ocurre
durante el
calentamiento de
las proteínas ?
MUCHAS PROTEÍNAS SÓLO RETIENE SU
ACTIVIDAD BIOLÓGICA DENTRO DE UNA
FLUCTUACIÓN LIMITADA DE pH y TEMPERATURA
Descargar

ION STUDY - Educacion Cs Biologicas y Quimicas