SEMANA No.30
No.30
SEMANA
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
Semana No. 30
PROTEÍNAS
Compuestos de masa molar
elevada, formados en su mayor
parte o totalmente de cadenas de
amino ácidos.
PROTEIOS=primero
•El ser humano no puede sobrevivir
sin proteínas en la dieta.
•Generan tejido y mantienen los ya
formados.
•Forman
parte
de
nervios,
anticuerpos, hormonas, enzimas.
•Contienen: C,H,O,N,P y S.
•Son polímeros de alfa amino ácidos
de alto peso molecular.
CLASIFICACIÓN
I. POR SU COMPOSICIÓN:
1.SIMPLES:
formadas
aminoácidos.
por
2.CONJUGADAS: alfa aminoácidos
grupo no protéico.
alfa
y
1. SIMPLES
• Albuminas: son las mas comunes y
mas abundantes. Estan presentes en
clara de huevo (ovoalbúmina), suero
(seroalbúminas),
leche
(lactoalbúminas).
Son solubles en agua y soluciones
salinas.
• Globulinas: anticuerpos en suero
sanguíneo. Son insolubles en agua.
•Histonas: son básicas porque tienen
aminoácidos básicos (lisina y/o arginina).
Se encuentran asociadas en las
nucleoproteínas; son solubles en agua.
•Escleroproteínas:
Tienen
función
estructural. Son insolubles en agua y casi
todo solvente. Ej.: queratina: en
pelo,piel,uñas. Colágeno:en huesos,tendones y cartílagos. Elastina: fibras
elásticas y tejido conectivo.
2. CONJUGADAS
•Fosfoproteínas:
Contienen
alfa
aminoácidos y ácido fosfórico. (caseína)
•Glucoproteínas:
contienen
alfa
aminoácidos y carbohidratos (mucina).
Intervienen en procesos digestivos, gama
globulina (interferón).
•Cromoproteínas:
contienen
aminoácidos
y
un
pigmento.
Hemoglobina (grupo hem).
alfa
Ej.
HEMOGLOBINA
(cromoproteína)
GRUPO HEM
•Nucleoproteínas: tienen alfa aminoácidos
y ácidos nucléicos (ADN,ARN).
•Lipoproteínas: presentan alfa amino
ácidos,
esteres
de
colesterol
y
fosfolípidos. Están presentes en la yema
de huevo, núcleo celular, ribosomas.
Intervienen en el transporte de lípidos en
sangre y se clasifican por su densidad.
•Metaloproteínas: incorporan
metálico como en las enzimas.
un
ión
II. POR SU FUNCIÓN
TIPO DE
PROTEÍNA
FUNCIÓN EN EL
ORGANISMO
EJEMPLOS
Estructural
Proporciona
componentes
estructurales.
Colágeno:tendones, cartílago.
Queratina: pelo
Contráctil
Movimiento de
músculos
Transporte
Transporta
sustancias
esenciales
Miosina y Actina:
Contraen fibras
musculares
Hemoglobina:
Lipoproteína:
PROTEÍNA
FUNCIÓN
ALMACENAMIENTO Almacena
nutrientes
HORMONA
Regula
metabolismo
corporal
ENZIMA
Cataliza
reacciones
PROTECCIÓN
Reconoce y
destruye
sustancias
extrañas
EJEMPLOS
Caseína
Ferritina
Insulina
H. del crecimiento
Sacarasa
Tripsina
Inmunoglobulinas:
estimulan
respuesta
inmunológica.
PROTEÍNA
FUNCIÓN
EJEMPLOS
neurotransmisores Transmisión encefalinas y
endorfinas
veneno de
toxinas
Proteínas
venenosas víboras.
tóxinas de
microorganismos.
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
es la secuencia y
número de aminoácidos de la proteína. Nos
indica qué aminoácidos componen la cadena
polipeptídica y el orden de los mismos.
La función de una proteína depende de su
secuencia y de la forma que ésta adopte.
Enlace que la mantiene: Peptídico.
Los cambios aunque sean pequeños en ésta
estructura, tienen un efecto fundamental en las
propiedades de las proteínas.
Ej. Anemia de células falciformes.
Estructura Primaria
Error en secuencia de aminoácidos
Anemia de células falciformes o drepanocítica
La hemoglobina es transportada por los glóbulos rojos
a todas las partes del cuerpo y éstos son normalmente
redondos y flexibles, pero las personas que padecen la
enfermedad presentan glóbulos rígidos en forma de hoz
los cuales pueden obstruir los vasos sanguíneos y son
destruidos por el bazo e hígado.
Es una enfermedad hereditaria la cual causa ataques o
crisis de dolor, daños en órganos vitales, y para algunos,
muerte en la niñez o en el inicio de la edad adulta.
ESTRUCTURA SECUNDARIA es la disposición
de la secuencia de aminoácidos en el espacio.
Los aminoácidos, a medida que van siendo
enlazados durante la síntesis protéica y
gracias a la capacidad de giro de sus enlaces,
adquieren una disposición espacial estable.
Resulta de la interacción de los enlaces
amídicos cercanos.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
1. Hélice α : Se forma al enrollarse helicoidalmente
sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la
formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O
de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido
que le sigue. Cada vuelta de la espiral tiene de 3 a 6
aminoácidos. Las cadenas laterales (R) , se
proyectan hacia el exterior del esqueleto.
2. Lámina β : Se presenta la cadena en forma de
zigzag, denominada disposición en lámina
plegada β; las cadenas se unen por enlaces de
hidrógeno , quedando las cadenas laterales por
encima y por debajo (R) . Presentan esta
estructura la queratina de la seda o fibroína.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Describe la conformación de la proteína íntegra.
La cadena se dobla y enrosca. Es la forma
tridimensional única que resulta del plegamiento y
flexión de la vuelta en espiral. Ésta estructura está
ligada al funcionamiento bioquímico.
Enlaces que la mantienen: 1.Interacciones
hidrofóbicas.
2.enlaces
iónicos(SALINOS).
3.Enlaces disulfuro. 4. Puentes de hidrógeno.
IÓNICO
Puentes de
hidrógeno
Enlaces Estructura
Terciaria
Son interacciones
entre grupos R de
los aminoácidos
que constituyen
la proteína.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
La forma en que se empacan las subunidades para
conformar la estructura global de la proteína.
Las hebras se unen cada una ya con su estructura
1a.,2a. Y 3a. La estructura se mantiene por las
mismas fuerzas no covalentes que mantienen la
estructura terciaria:
enlaces iónicos, enlaces de hidrógeno, atracciones
hidrófobas, enlaces o puentes disulfuro.
Colágeno
Hemoglobina
Cuatro Niveles de Estructura Proteica
Estructura Primaria
Secuencia de Aminoácidos
Estructura
Secundaria
Hélice α
Estructura Terciaria
Péptido Individual
Doblado
Estructura Cuaternaria
(Agregado de Dos o Más
Péptidos)
INSULINA
•Es
una
hormona
polipeptídica que posee
51 a.ácidos.
•Producida
por
el
páncreas y regula la
cantidad de glucosa de la
sangre.
•Está formada
por dos
cadenas peptídicas.
•Cadena A 21 a.a.
•Cadena B 30 a.a.
•Puentes Disulfuro unen
las cadenas A y B.
•Presenta 3 segmentos en
estructura sec. α –Hélice.
Puentes
disulfuro
Organización del cabello
La mioglobina es una proteína
muscular, con estructura primaria
formada por 153 unidades de
residuos
de
aminoácidos,
secundaria
de
espiral

y
estructura terciaria que forma una
estructura compacta estable.
Consta de una sola cadena
polipeptídica.
Grupo Hem
La hemoglobina consta de varias
cadenas polipeptídicas. También es
una proteína conjugada, compleja o
plus, contiene el grupo hem.
Está formada por 4 subunidades
(dos
subunidades

y
dos
subunidades ).
Presenta por lo tanto estructura
cuaternaria.
COLÁGENO
El colágeno es la proteína más abundante en los
animales superiores, constituyendo un tercio de
todas las proteínas del cuerpo. Se considera
como el elemento estructural más importante en
los seres vivos.
•Está compuesto por tres cadenas que forman
una triple hélice.
•Cada cadena tiene unos 1400 aminoácidos de
los cuales uno de cada tres es una glicina,
además presenta prolina y alanina.
En
cantidades
mas
pequeñas
hidróxiprolina e hidroxilisina poco
frecuentes en otras proteínas.
La presencia de esos aminoácidos
permite que las tres cadenas se
enrollen una alrededor de la otra
formando una fibra muy resistente.
Entre las cadenas se establecen
puentes de hidrógeno que confieren al
colágeno una gran estabilidad.
Se utiliza en cirugía cosmética en terapia de
sustitución de colágeno, el cuál consiste en
inyectar subcutáneamente colágeno natural o
sintético en las áreas en las que se quiere que
desaparezcan arrugas, cicatrices u otras
imperfecciones de la piel.
Además se está utilizando como soporte en
cultivos de células cartilaginosas para implantar
posteriormente a pacientes que han sufrido
lesiones, con una nueva tecnología denominada
ingeniería de tejidos.
DESNATURALIZACIÓN
Todo
cambio
que
altere
la
configuración tridimensional única
de una molécula de proteína sin
causar una ruptura simultánea de
los enlaces peptídicos.
Al destruirse la estructura secundaria y terciaria
se da un cambio drástico en la naturaleza física y
bioquímica de la molécula.
Las proteínas se transforman en filamentos
lineales y delgados que se entrelazan hasta
formar compuestos fibrosos e insolubles en
agua.
La desnaturalización puede ser reversible
(renaturalización) pero en muchos casos
es irreversible.
Los
agentes
que
pueden
desnaturalizar a una proteina pueden
ser: calor excesivo; sustancias que
modifican el pH; alteraciones en la
concentración;
alta
salinidad;
agitación molecular; etc...
DESNATURALIZACIÓN REVERSIBLE
E IRREVERSIBLE
1. Calor y Radiación UV: rompen las fuerzas de
dispersión y los enlaces de H. (Exposición
intensa al sol desnaturaliza las proteínas de la
piel.)
2. Ácidos y bases: rompen enlaces iónicos y
puentes de H. Alteran el estado de ionización
del grupo amino y carboxilo, por lo que
producen la coagulación.
Desnaturalización con calor y
pH extremo.
3. Solventes orgánicos: rompen los enlaces de H
intermoleculares e intramoleculares, formando
nuevos enlaces de H. Por ejemplo el alcohol,
forman puentes de H con el OH . Etanol y alcohol
isopropílico
son
antisépticos
porque
desnaturalizan las proteínas de las bacterias.
4. Sales de metales pesados:(Pb, Hg, Ag) Se
combinan con los los aniones carboxilato y
puentes disulfuro, precipitando las proteínas
como complejo metal-proteína. El nitrato de plata
se usa como antiséptico en ojos de recien
nacidos. Leche y clara de huevo se usan como
antídotos en intoxicaciones por metales pesados.
ENZIMAS
Todas las enzimas son proteínas. Algunas
son simples (pepsina,ribonucleasa) y otras
conjugadas (llamadas holoenzimas).
Apoenzima: segmento polipeptídico de la
enzima.
Coenzima: porción orgánica no proteíca.
Es una creencia general que todas las
reacciones catalíticas ocurren por lo menos
en dos etapas. E +S
E-S
E-S
PRODUCTO + ENZIMA
Toda enzima tiene
un sitio activo que
es
su
porción
funcional.
Ésto
incluye el sitio de
unión, que es el que
atrae al sustrato y el
sitio catalítico que
es el encargado de
llevar a cabo la
catálisis.
C LA S IF IC A C IÓ N D E E N Z IM A S
1. Ó xidoreductasas
( R eacciones
de oxidoreducción).
CLASE EJEMPLOS
I.
Si una m olécula se reduce,
tiene que haber otra que se
oxide
2. T ransferasas
(T ransferencia
de grupos

funcionales)



II.
grupos aldehidos
gupos acilos
grupos glucosilos
grupos fosfatos (kinasas)
Deshidrogenasa,peroxidasa,oxidasa
Transaminasa, cinasa,
transacetilasa
 H idrolasas
T ransform an polím eros en
(R eacciones
m onóm eros.
de hidrólisis)
A ctuan sobre:
 enlace éster
 enlace glucosídico
 enlace peptídico
 enlace C -N
4. Liasas
(A dición a
los dobles
enlaces)
III.
IV.
 E ntre C y C
 E ntre C y O
 E ntre C y N
Lipasa,fosfata
sa,
amilasa,amidasa,peptidasa.
Descarboxilasa, fumarasa,
aldolasa.
5.Isomerasas

(Reacciones de
isom erización)
6. Ligasas
(Form ación de enlaces,
con aporte de ATP)
V.
VI




Entre C
Entre C
Entre C
Entre C
yO
yS
yN
yC
Isomerasa,
racemasa,epimerasa,
mutasa
Sintetasa,
tiocinasa
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