Proteínas
Marta Gutiérrez del Campo
Proteínas
1. Las proteínas son las macromoléculas que se encuentran en más cantidad en las
células vivientes.
2. La palabra Proteína viene del griego : protos que significa primero.
3. Poseen gran diversidad de funciones: transporte, regulación, estructural entre otras.
4. Son el instrumento molecular a través del cual se expresa la información genética.
5. Todas las proteínas desde las más sencillas hasta las más complejas están
constituidas por el mismo tipo de subunidades: 20 aminoácidos.
6. Las proteínas están constituidas por cadenas de amino ácidos, unidos por un tipo
específico de enlace covalente.
7. De la unión de estos aminoácidos se puede encontrar proteínas como: enzimas,
hormonas, anticuerpos, la membrana proteíca del ojo, plumas, telas de arañas, los
cuernos de rinocerontes, proteínas de la leche y un millar de otras sustancias con
actividades biológicas distintas
8. Son imprescindibles para la síntesis de proteínas corporales y otros compuestos
funcionales como:
1.
2.
3.
4.
Hormonas
Anticuerpos
Neurotransmisores
enzimas
Un adecuado aporte calórico paralelo, asegura una buena
utilización de las proteínas (AA) dietarias para estos fines
específicos.
Proteínas
Clasificación
1. Proteínas simples u Holoproteínas: Las cuales están
formadas exclusivamente o predominantemente por
aminoácidos.
2. Proteínas conjugadas o Hetero proteians : Poseen un
componente de proporción significativa no aminoacídico
que recibe el nombre de grupo prostético. Según la
naturaleza de este grupo consideramos:
1.
2.
3.
4.
5.
Hemoproteínas o Cromoproteínas: Proteínas que tienen en
su estructura un grupo hemo Ejemplo: Hemoglobina,
Mioglobina y ciertas enzimas como los citocromos.
Glicoproteínas: Se caracterizan por poseer en su estructura
azúcares. Se pueden citar como ejemplo: las
inmunoglobulinas, algunas proteínas de membrana, el
colágeno y otras proteínas de tejidos conectivos
(glucosaminoglicanos).
Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos que se
encuentran en las membranas celulares.
Nucleoproteínas: Se presentan unidas a un ácido nucleico,
como en los cromosomas, ribosomas y en los virus.
Fosfoproteínas: Contienen en su molécula uno o más
moléculas de acido fosforico.
Proteínas
Funciones
Entre las funciones más importantes de las proteínas se
consideran:
1. Su papel como catalizadores orgánicos (enzimas) de casi todas las reacciones
de los sistemas biológicos.
2. Como hormonas transmitiendo información entre células.
3. Su participación en el transporte y almacenamiento de otras moléculas
pequeñas, por ejemplo el transporte de oxígeno por la hemoglobina.
4. En el caso de los anticuerpos proporcionan defensa contra infecciones.
5. Sirven como componentes estructurales en las células y tejidos.
6. Ser la molécula básica en los mecanismos de movimiento, como en el caso de
las proteínas contráctiles.
7. Ser el último recurso para la obtención de energía cuando el organismo carece
de otras reservas tales como lípidos y carbohidratos.
8. Para entender esta variedad de funciones se debe estudiar la estructura de las
proteínas y examinar las propiedades de los componentes y las características
de los enlaces que ellos establecen para formarlas.
Aminoácidos
Las proteínas son polímeros constituidos por monómeros
denominados aminoácidos proteicos o naturales, los cuales son 20.
Cada uno de ellos posee un grupo amino -NH2 y un grupo carboxilo
-COOH unidos al mismo átomo de carbono alfa se diferencian entre sí
por el tamaño de sus cadenas laterales.
Los aminoácidos se agrupan en cuatro categorías según las
propiedades de sus cadenas laterales así.
Aminoácidos
Propiedades físicas y químicas
Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado
punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua;
con actividad óptica y con un comportamiento anfótero.
1. La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de
luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a
la asimetría del carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a
cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los
aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvían el plano de luz polarizada hacia
la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda.
Aminoácidos
Propiedades físicas y químicas
2. El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los
aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un
ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o
como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último
caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.
Aminoácidos
Propiedades físicas y químicas
3. El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra
(igual número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto
Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su
punto isoeléctrico.
Aminoácidos
Clasificación
AMINOÁCIDOS NO POLARES
Poseen cadenas laterales hidrofóbicas que no
interactúan con el agua por lo tanto, se localizan al
interior de la molécula de proteína de la cual hacen
parte. Esta ubicación les impide quedar en contacto
con el agua. Son ejemplos de estos aminoácidos no
polares la glicina (el más sencillo), la alanina, valina,
leucina, isoleucina con cadenas carbonadas simples.
El primero frecuentemente aparece constituyendo los
dobleces angulares en la secuencia lineal de
aminoácidos para lograr la conformación tridimensional
de la proteína. Además hacen parte de este grupo la
prolina con cadena cíclica de tres átomos de carbono
unidos al nitrógeno del grupo amino y al carbono alfa
del grupo carboxilo, esta estructura le permite en la
cadena peptídica la formación de "torsiones curvas", la
cisteína y la metionina con átomos de azufre en sus
cadenas laterales. La cisteína es menos hidrofóbica
que la metionina por poseer un grupo sulfidrilo (SH) el
cual juega un papel importante en el plegamiento
correcto de las proteínas ya que facilita la formación de
los denominados puentes disulfuro. Otros dos
aminoácidos no polares son la fenilalanina y el
triptófano con cadenas laterales anilladas.
Aminoácidos
Clasificación
AMINOÁCIDOS POLARES
Son aminoácidos con cadenas laterales no cargadas pero polares o
hidrofílicas. Estos son la serina, treonina, tirosina, asparagina y glutamina
los cuales tienen grupos amida polares ( O=C-NH2). Debido a sus cadenas
polares estos aminoácidos pueden formar puentes de hidrógeno con el agua
y por su naturaleza hidrofílica tienden a ubicarse en la región externa de la
molécula de la proteína que estén constituyendo.
Aminoácidos
Clasificación
AMINOÁCIDOS BÁSICOS (CATIÓNICOS)
Son aminoácidos con cadenas laterales que poseen grupos
básicos cargados, carácter que los hace muy hidrofílicos
Entre ellos se tienen la lisina, arginina e histidina siendo los
dos primeros los más básicos debido a que sus cadenas
laterales siempre están cargadas positivamente. La
histidina puede estar sin carga o tener carga positiva a pH
fisiológico, así que frecuentemente juega un papel muy
activo en las reacciones enzimáticas participando en el
intercambio de iones hidrógeno.
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS (ANIÓNICOS)
tienen cadenas laterales ácidas que terminan en grupos
carboxilos como el ácido aspártico y el ácido glutámico.
Estos aminoácidos están cargados negativamente en la
célula y por lo tanto siempre se hace referencia a ellos
como aspartato o glutamato. Son muy hidrofílicos y se
localizan en la superficie de las proteínas.
Aminoácidos
El enlace peptídico
Los diferentes aminoácidos se polimerizan en el interior de las células para constituir péptidos
y proteínas de acuerdo con la información genética razón por la cual la polimerización se
realiza con la participación de enzimas específicas y requiere del concurso del ARN y de los
ribosomas para llevarse a cabo. Este proceso de inicia con una reacción de condensación
entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo para formar un
enlace peptídico o amida con la eliminación de una molécula de agua. El compuesto
resultante es un dipéptido, el cual puede formar un segundo enlace peptídico entre su grupo
carboxilo terminal y el grupo amino de un tercer aminoácido dando lugar de nuevo a una
molécula de agua y originando un tripéptido como se observa en la siguiente figura:
Aminoácidos
El enlace peptídico
1. El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo
carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido
contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de
agua.
2. Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-)
determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y
ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e
inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.
Peptidos
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por
enlaces químicos de tipo amídico a los que se denomina Enlace
Peptídico. Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van
enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable.
Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales
como:
1. Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.
Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.
etc...
2. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10.
Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha,
empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el
extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o
esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a
todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteínas a otras,
es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.
Proteínas
Niveles estructurales
La estructura tridimensional de una proteína es un factor determinante en su
actividad biológica. Tiene un carácter jerarquizado, es decir, implica unos niveles
de complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.
Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior.
La ESTRUCTURA PRIMARIA
esta representada por la sucesión
lineal de aminoácidos que forman
la cadena peptídica y por lo tanto
indica qué aminoácidos componen
la cadena y el orden en que se
encuentran. El ordenamiento de
los aminoácidos en cada cadena
peptídica, no es arbitrario sino que
obedece a un plan
predeterminado en el ADN.
Esta estructura define la
especificidad de cada proteina.
Proteínas
Niveles estructurales
La ESTRUCTURA SECUNDARIA está representada por la disposición espacial
que adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a medida que se sintetiza
en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como
consecuencia de la capacidad de rotación del carbono y de la formación de
enlaces débiles (puentes de hidrógeno).
Las formas que pueden adoptar son:
a) Disposición espacial estable
determina formas en espiral
(configuración -helicoidal y las
hélices de colágeno)
b) Formas plegadas
(configuración β o de hoja
plegada).
Proteínas
Niveles estructurales
La ESTRUCTURA TERCIARIA esta representada por los superplegamientos y enrrollamientos de
la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geométricas muy complicadas que
se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) y otros débiles (puentes
de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas).
Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más importante pues, al alcanzarla es
cuando la mayoría de las proteinas adquieren su actividad biológica o función.
Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser solubles en
disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas.
Sin embargo, no todas las proteinas llegan a formar estructuras terciarias. En estos casos
mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las llamadas proteinas filamentosas,
que son insolubles en agua y disoluciones salinas siendo por ello idóneas para realizar funciones
esqueléticas. Entre ellas, las más conocidas son el colágeno de los huesos y del tejido conjuntivo;
la -queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc...; la fibroina del hilo de seda y de las telarañas y
la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión.
Proteínas
Niveles estructurales
La ESTRUCTURA CUATERNARIA está representada por el
acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes,
con estructuras terciarias (protómeros) que quedan autoensambladas
por enlaces débiles, no covalentes. Esta estructura no la poseen,
tampoco, todas las proteinas. Algunas que sí la presentan son: la
hemoglobina y los enzimas alostéricos.
Proteínas
Propiedades
SOLUBILIDAD
Las proteicas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La
solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse,
establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando
una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de
solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su
precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los
tejidos de los seres vivos.
CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace capaces de neutralizar
las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base
y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.
Proteínas
Propiedades
DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION
La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura
de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria,
terciaria y secundaria, conservándose solamente la
primaria. En estos casos las proteínas se transforman en
filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta
formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los
agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden
ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH;
alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación
molecular; etc... El efecto más visible de éste fenómeno es
que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y
que pierden su actividad biológica.
La mayor parte de las proteínas experimentan
desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC;
otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por
debajo de los 10 a 15 ºC.
La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización)
pero en muchos casos es irreversible.
Proteínas
Propiedades
ESPECIFICIDAD
Es una de las propiedades más características y
se refiere a que cada una de las especies de seres
vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas
(diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro
de una misma especie hay diferencias proteicas
entre los distintos individuos. Esto no ocurre con
los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los
seres vivos.
La enorme diversidad proteica interespecífica e
intraespecífica es la consecuencia de las múltiples
combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está
determinado por el ADN de cada individuo.
La especificidad de las proteínas explica algunos
fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no
de transplantes de órganos; injertos biológicos;
sueros sanguíneos; etc... o los procesos alérgicos
e incluso algunas infecciones.
Proteínas
Funciones
Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y
dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las proteínas
son específicas de cada una de ellas y permiten a las células mantener
su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños,
controlar y regular funciones, etc...
Todas las proteínas realizan su función de la misma manera: por unión
selectiva a moléculas. Las proteínas estructurales se agregan a otras
moléculas de la misma proteína para originar una estructura mayor. Sin
embargo, otras proteínas se unen a moléculas distintas: los
anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina al oxígeno, las
enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al
ADN, las hormonas a sus receptores específicos, etc... A continuación
se exponen algunos ejemplos de proteínas y las funciones que
desempeñan
Proteínas
Funciones
Función ESTRUCTURAL
•
Algunas proteínas constituyen estructuras celulares:
1. Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y
actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
2. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la
expresión de los genes.
•
Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
1. El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
2. La elastina del tejido conjuntivo elástico.
3. La queratina de la epidermis.
Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas
de araña y los capullos de seda, respectivamente.
Proteínas
Funciones
Función ENZIMATICA
Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo
celular.
Función HORMONAL
Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el
glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas
segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica
(que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el
metabolismo del calcio).
Función REGULADORA
Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división
celular (como la ciclina).
Proteínas
Funciones
Función HOMEOSTATICA
Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros
sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio
interno.
Función DEFENSIVA
 Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles
antígenos.
La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos
sanguíneos para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de
serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.
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Funciones
Función de TRANSPORTE
 La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los
vertebrados.
 La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los
invertebrados.
 La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
 Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.
 Los citocromos transportan electrones.
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Funciones
Función CONTRACTIL
 La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de
la contracción muscular.
 La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
Función DE RESERVA
 La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la
hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el
desarrollo del embrión.
La lactoalbúmina de la leche.
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PROTEÍNAS COMO CATALIZADORES BIOLÓGICOS
Las proteínas no solo hacen parte de la estructura de la célula, ellas también
juegan un papel importante como catalizadores biólogicos en las células vivas
ya que incrementan la rata de reacción química, es decir la velocidad a la cual la
reacción se mueve hacia el equilibrio al reducir la energía de activación y ejercer
control sobre las actividades celulares. La energía de activación es la cantidad
de energía (en kJ) requerida para llevar mediante el rompimiento de enlaces de
energía a las moléculas de los reactivos hacia un estado de catálisis. El poder
catalítico de las enzimas es impresionante, ya que el incremento de la velocidad
de las reacciones químicas está entre 108 y 1020 veces, comparado con la
velocidad a la que se llevaría a cabo la reacción de manera espontánea.
Louis Pasteur demostró por primera vez la participación de células vivas de
levadura en los procesos de fermentación. A finales del siglo XIX se concluyó
que las células intactas de levadura no eran necesarias para obtener el alcohol,
sino que se podían preparar extractos por macerado de las levaduras para
realizar la misma conversión enzimática.
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