PROTEÍNAS
ESPECIALES
Proteínas
Plasmáticas
Inmunoglobulinas
Familia del Colágeno
PROTEÍNAS
PLASMÁTICAS
Sangre
Presión Oncótica
Proteínas Plasmáticas
SANGRE


Tejido que circula
dentro del sistema
casi cerrado de los
vasos sanguíneos.
Composición:
Elementos formes
•Eritrocitos
•Leucocitos
•Plaquetas
.
Agua
Metabolitos
Hormonas
Proteinas
Minerales
Fibrinógeno
Elementos de la Sangre
SANGRE: FUNCIONES PRINCIPALES
MANTENIMIENTO DE HOMEOSTASIS
 Respiración celular:
Transporte de oxígeno de los pulmones a los tejidos y de CO2
de los tejidos a los pulmones

Nutrición:
Transporte de alimentos absorbidos

Excreción:
Transporte de desechos metabólicos a pulmones, riñones,
piel e intestinos para su eliminación.

Mantenimiento del equilibrio ácido-básico normal del
cuerpo.
SANGRE: FUNCIONES PRINCIPALES

Regulación del equilibrio hídrico:
Efectos de la sangre sobre el intercambio de agua entre el líquido
circulante y el tisular.

Regulación de la temperatura corporal:
Distribución del calor

Defensa contra infecciones:
Circulación de leucocitos y anticuerpos

Transporte de Hormonas y regulación del metabolismo

Transporte de Metabolitos

Coagulación
SANGRE: PLASMA Y PROTEÍNAS

 Proteína
Composición:






Agua
Electrolitos
Metabolitos
Nutrientes
Proteínas
Hormonas
Concentración
igual que en
LEC
Total en
plasma Humano: 6.5 a
8.0g /dL
Las proteínas del
plasma incluyen:




proteínas simples
glucoproteínas
lipoproteínas
anticuerpos.
FUNCIONES DE LAS
PROTEÍNAS PLASMÁTICAS
Funciones metabolicas:
En exceso o en inanición, son sustancias
utilizadas en el metabolismo energético.
Determinación de la dirección del flujo de
agua entre plasma y líquido intersticial:
Función oncótica:
Mantenimento del volumen plasmático y
la
volemia.
La presión coloido-osmótica depende de la
concentración de proteínas en dichos líquidos
FUNCIONES DE LAS
PROTEÍNAS PLASMÁTICAS
Dan la viscosidad a la sangre
Función reológica:
por esa via contribuyen con la resistencia
vascular
periférica y la presión vascular (tensión arterial).
Es uno de los factores más importantes en la regulación de
la velocidad circulatoria.
La regulación del pH de la sangre:
Tienen comportamientos anfótero (puede comportarse como
ácido o base)
Función tampón:
( Buffer) colaborando en la estabilidad del
pH
sanguíneo.
Aminoácidos libres: NH2 o COOH
Proteinas: Cadenas sustituyentes
FUNCIONES DE LAS
PROTEÍNAS PLASMÁTICAS
Función electroquímica:
Interviniendo
en el equilibrio electroquímico
de la
concentración de iones (Efecto Donnan):
El potencial químico es igual, pero de sentido opuesto, al
potencial eléctrico (=# cargas + y – en ambos lados pero en
este lado mayor # de partículas) genera flujo de agua desde
el lado que no contiene al ión. Las proteinas ejercen el
efecto en sentido contrario
Transporte de sustancias que circulan por la
sangre ligadas a proteínas:
Algunas de estas sustancias, originalmente insolubles en
agua, se tornan hidrosolubles al unirse con las proteínas.
FUNCIONES DE LAS
PROTEÍNAS PLASMÁTICAS
La manutención de la estabilidad coloidal del plasma.
La coagulación sanguinea:
Gran parte de los factores requeridos
para este proceso son proteínas
plasmáticas.
La defensa del organismo
Contra la agresión bacteriana y de sustancias nocivas en
general (gammaglobulinas).
Respuesta inflamatoria y control de la infección
PROTEINAS PLASMATICAS
Dimensiones
relativas y
masas
moleculares
principales:
A.
B.
C.
Albúmina
Globulinas
fibrinogeno
PLASMA Y PROTEÍNAS

Proteínas Plasmáticas:




Fibrinógeno
Albúmina
Globulina

Electroforesis: La electroforesis es
un método de laboratorio en el que
se utiliza una corriente eléctrica
controlada con la finalidad de
separar biomoléculas según su
tamaño y carga eléctrica a través de
una matriz gelatinosa.
Bandas de proteínas
plasmáticas
determinadas por
electroforesis
(importancia clínica):





Albúmina
α1
α2
β
γ
Las bandas de la proteínas separadas se hacen visibles en su
posición típica después de haber sido teñidas
PROTEÍNAS PLASMÁTICAS
 SÍNTESIS:
La mayor parte se sintetiza
en el hígado.
 Las gamma globulinas se
sintetizan en células
plasmáticas
 Otras en células
endoteliales.
 Se sintetizan como
preproteínas

MEMBRANA RUGOSA
ENDOPLÁSMICA
MEMBRANA
ENDOPLÁSMICA LISA
APARATO DE GOLGI
VESÍCULAS
SECRETORAS
PROTEÍNAS PLASMÁTICASCARACTERÍSTICAS
 Casi
todas las proteínas
plasmáticas son
glucoproteínas.


Contienen enlaces Oglucosídicos o Nglucosídicos, o los dos.
Las cadenas oligosacáridas
aumentan la vida media de
las proteínas.
Albúmina no contiene
residuos de carbohidratos.
 Muchas
de las
proteínas
plasmáticas son
polimórficas. Ej:




Alfa1-antitripsina
Haptoglobulina
Transferrina
Ceruloplasmina
Inmunoglobulinas
*Importancia en
genética,
antropología y
clínica.

PROTEÍNAS PLASMÁTICASCARACTERÍSTICAS

Cada proteína plasmática tiene una vida media típica
en la circulación.
 Albúmina: 20 días
 Haptoglobina: 5 días
En algunas enfermedades la vida media de una proteína
puede alterarse. Ej:

Enfermedad de Crohn (ileítis regional):
trastorno intestinal en el que las proteínas
plasmáticas pueden perderse a través de la mucosa
intestinal inflamada. La vida media de la albúmina
puede reducirse a 1 día.
PROTEÍNAS PLASMÁTICASCARACTERÍSTICAS

Las concentraciones plasmáticas de ciertas
proteínas aumentan durante estados
inflamatorios agudos o secundarios a ciertos tipos
de lesión tisular.

Proteína C-reactiva: estimula vía clásica del

Alfa1-antitripsina: neutraliza proteasas
complemento.
liberadas en inflamación aguda.



Haptoglobina
Glucoproteína alfa1-ácida
Fibrinógeno
FUNCIONES PROTEÍNAS PLASMÁTICAS
FUNCIÓN
PROTEÍNAS PLASMÁTICAS
Antiproteasas
Antiquimotripsina
Alfa1-antitripsina
Alfa2-macroglobulina
Antitrombina
Coagulación sanguínea
Factores de coagulación
Fibrinógeno
Enzimas
Factores de coagulación, colinesterasa (en sangre)
Aminotransferasas (salida de las células)
Hormonas
Eritropoyetina
Defensa Inmunitaria
Inmunoglobulinas, proteínas del complemento, beta2microglobulina
Respuesta inflamatoria
Proteína C-reactiva
Alfa1-glucoproteína ácida
FUNCIONES PROTEÍNAS PLASMÁTICAS
FUNCIÓN
PROTEÍNAS PLASMÁTICAS
Oncofetal
Alfa1-fetoproteína (AFP)
Transporte o enlace de
proteínas
Albúmina: bilirrubina, AGL, Ca2+, Cu2+, Zn2+,
esteroides
Ceruloplasmina: Cu2+
Globulina fijadora de corticosteroides (transcortina)
Haptoglobina: Hb extracelular
Lipoproteínas (quilomicrones, VLDL, LDL, HDL)
Hemopexina: hem
Proteína fijadora de retinol
Globulina fijadora de hormonas sexuales
Globulina fijadora de hormonas tiroideas
Transferrina: hierro
Transtiretina: T4
ALBÚMINA
Proteína más
abundante del plasma:
60% del total de
proteínas plasmáticas
 3.4-4.7 g/dL
 El hígado produce 12g
de albúmina al día,
representando 25% de
la síntesis proteica
hepática total.
 585 residuos de amino
ácidos y 17 enlaces
disulfuro; 3 dominios.

Albúmina fijando ácidos grasos libres
ALBÚMINA



Su masa molecular baja
(69kDa) y concentración
elevada la hacen
responsable de 75-80% de
la presión osmótica del
plasma.
Se une a varios ligandos.
Por ejemplo: AGL, Ca2+,
ciertas hormonas
esteroideas, bilirrubina,
triptófano plasmático
Fija 10% del cobre del
plasma; el resto se une a
ceruloplasmina.




La síntesis de albúmina
se deprime en diversas
enfermedades,
especialmente hepáticas.
Su síntesis se reduce
pronto en kwashiorkor.
Analbuminemia: no hay
albúmina en el plasma.
Medicamentos como
sulfonamidas, penicilina
G, dicumarol y aspirina
se unen a albúmina.
HAPTOGLOBULINA





Fija Hemoglobina (Hb) extracorpuscular, evitando que
la Hb libre penetre al riñón.
Forma un complejo no covalente firme Hp-Hb
30-200 mg/dL
10% de la Hb que se degrada cada día es liberada a la
circulación (extracorpuscular).
La Hb libre pasa a través del glomérulo renal y se
precipita en los túbulos. El complejo Hb-Hp es
demasiado grande para atravesar el glomérulo. La
función de la Hp es impedir la pérdida de Hb libre por
el riñón.


Existe en 3 formas polimórficas: Hp1-1, Hp2-1, Hp2-2
Vida media Hp-Hb: 90 min. Es retirado con rapidez del
plasma por hepatocitos.
HAPTOGLOBULINA
En anemia hemolítica
se encuentran valores
bajos de Hp. El nivel de Hp cae pronto en
situaciones donde Hb se está liberando de modo
constante en los eritrocitos, como sucede en este tipo
de anemias.
 Es una proteína de fase aguda y su concentración
plasmática se eleva en diversos estados
inflamatorios.

ALFA1-ANTITRIPSINA(A1AT)
394 aminoácidos.
 Se sintetiza por
hepatocitos y macrófagos.
 Principal inhibidor de la
serina proteasa del
plasma humano.
 Inhibe tripsina, elastasa
y algunas otras proteasas
mediante formación de
complejos.

Alfa1-antitripsina

Una deficiencia de esta
proteína interviene en 5%
de casos de enfisema.
Cuando la cantidad de
A1AT es poca y los
leucocitos se acumulan en
el pulmón , la persona
carece de algo que
contrarreste la lesión
p
roteolítica del pulmón
por proteasas como
elastasa. Fumar oxida
metionina de la AAT,
inactivándola y estas ya
no neutralizan proteasas.
ALFA2-MACROGLOBULINA
Gran gluocoporteína plasmática (720 kDa) de 4
subunidades idénticas.
 Representa 8-10% del total de proteínas plasmáticas.
 Transporta 10% del cinc plasmático (resto por
albúmina).
 Se sintetiza por diferentes células (mucocitos,
hepatocitos y astrocitos)
 Fija muchas proteinasas: es inhibidor de
panproteinasas

CERULOPLASMINA




Alfa2-globulina
Color azul por alto contenido en
cobre; transporta 90% de él.
Cada molécula fija 6 átomos de
cobre fijamente. La albúmina
los cede con mayor facilidad.
La cantidad de ceruloplamina
decrece en enfermedad
hepática, por ejemplo en
Enfermedad de Wilson
(degeneración hepatolenticular)
debido a metabolismo anormal
de cobre.

COBRE:





Oligoelemento esencial.
Se requiere en dieta ya
que es cofactor de varias
enzimas.
Acepta y dona electrones.
Un adulto normal tiene
100mg de cobre
localizado (en hueso,
hígado, riñón y músculo)
2-4mg de ingesta diaria;
50% de absorción, resto
excretado.
TRANSFERRINA






Beta1-globulina
Masa molecular: 80kDa
Glucoproteína
Se sintetiza en hígado
Función crítica en el
metabolismo del Hierro
debido a que transporta dos
moles de Fe3+ por mol de
transferrina.
300 mg/dL
algunas

HIERRO:



Forma parte de
hemoglobina, mioglobina y
citocromos.
Se ingiere en la dieta; se
absorbe como Fe2+ en la
mucosa intestinal
Un adulto varón sano
pierde 1mg/día. La mujer
adulta es propensa a
trastornos por deficiencia de
hierro, porque
pueden perder cantidad
excesiva de sangre durante
la menstruación.
TRANSFERRINA



Al día se catabolizan
200,000 millones de
eritrocitos contenidos en 20
mL de sangre, liberando
cerca de 25mg de hierro al
cuerpo.
El hierro libre es tóxico, pero
su fijación a transferrina
disminuye su toxicidad
potencial y lo transporta a
donde se requiere.
Varias células tienen
receptores para transferrina,
los cuales se fijan y la
internan por endocitosis.
TRANSFERRINA

ANEMIA
Problemas del metabolismo
del hierro




Importancia en mujeres por
pérdida de sangre durante
menstruación.
Durante el embarazo deben
cubrirse requerimientos del
feto
Anemia por deficiencia de
hierro debido a ingestión
inadecuada, utilización
impropia o pérdida excesiva
de hierro es un trastorno
común.
Hemocromatosis: exceso de
hierro
FERRITINA

Almacena al hierro de modo
que pueda liberarse para uso
cuando se requiera.
Contiene alrededor de 23% de
hierro.
 24 subunidades de 18.5 kDa
que rodean en forma miscelar
entre 3000-4500 átomos férrico.
 Normalmente el plasma
contiene escasa ferritina.

INMUNOGLOBULINAS
Mecanismo importante en la
defensa del Huésped
SISTEMA INMUNITARIO
Linfocitos B



Derivan de la medula ósea
Encargados de la inmunidad
mediada por anticuerpos, con
actividad especifica de fijación
de ANTIGENOS
Dan origen a las células
plasmáticas que producen
anticuerpos.
INMUNOGLOBULINAS:
FRACCIÓN GAMMA DE
LAS
GLOBULINAS

Llamadas también
anticuerpos

Glucoproteinas que tienen
una alta afinidad por los
ANTIGENOS

Su propósito es reconocer
cuerpos extraños invasores
como las bacterias y virus
para mantener al organismo
libre de ellos
PLASMÁTICAS
ESTRUCTURA
Las inmunoglobulinas son
tetrapeptidos unidos por
puentes disulfuro:
 2 cadenas ligeras (light)
idénticas
 2 cadenas pesadas (heavy)
idénticas
Región Constante Ligera (CL) :
Extemo amino
Region Variable Ligera (VL):
Extremo carboxilo
ESTRUCTURA
 Cada
cadena puede
ser dividida de
modo conceptual
en dominios que
tienen significado
estructural o
funcional
ESTRUCTURA CADENA PESADA
 Dividida
en cuatro:
 Región
variable
Pesada (VH): extremo
amino
 Regiones
Constantes
Pesada( CH1, CH2,
CH3
CADENAS LIGERAS
Existen 2 tipos:
 Kappa (κ)
 Lamda (λ)
 Una
molécula de
inmunoglobulina
siempre contiene
dos cadena kappa o
dos lamda.
CADENA PESADA


Determinan la clase
de Inmunoglobulina y
su función.
Se han encontrado 5
tipos:





Gamma
Alfa
Mu
Delta
Epsilon
CADENAS PESADA


Hay cinco clases de
inmunoglobulinas,
una para cada tipo de
cadena pesada.
La cadena Mu y
Epsilon tienen cuatro
dominios CH en lugar
de los tres regulares.
MECANISMOS
DE
ACCIÓN
Los anticuerpos actúan directamente protegiendo
al cuerpo frente a los microorganismos o
sustancias invasores mediante:
 El
ataque directo del invasor
 La
activación del “sistema de complemento”
ACCIÓN DIRECTA

Aglutinación:
multiples particulas
con antigenos en su
superficie se unen en
un grupo

Precipitacion:
complejo molecular
del antigeno es
soluble; su union al
anticuerpo hace que
se precipite
ACCION DIRECTA
 Neutralización:
Los anticuerpos cubren los lugares tóxicos
( o de interacción) de la sustancia
antigénica
 Lisis:
Algunos anticuerpos potentes son capaces
de atacar la membrana de las algunas
células y romperlas
SISTEMA DE COMPLEMENTO
 Es
un sistema de unas 20 proteínas
plasmáticas que interviene en lisis
celular, inflamación y otros procesos
inmunitarios.
 Los
principales actores son 11 proteínas
denominadas de C1 a C9, B y D
 Es desencadenado
 Clásica
 Alterna
 Lectinas
por tres vías:
VÍA CLÁSICA

Inicia con una
reacción antígenoanticuerpo

La porción variablese
une al anfígeno

La porción constante
se une a la proteína
C1 desencadenando
una “cascada de
reacciones”
EFECTOS
DE LA
 Fagocitosis:
macrófagos
VIA
CLÁSICA
activa a los neutrofilos y
 Lisis
 Aglutinación
EFECTOS
DE LA
VÍA CLÁSICA
 Neutralización
 Quimiotaxis
de los neutrofilos y basófilos:
hacia zonas donde se encuentra el
antigeno
 Activacion
de los mastocitos y basofilos:
haciendoles liberar histamina y heparina
(inflamacion y alergia)
FUNCIONES
Inmunoglobulina G
(IgG)
 representa el 80%
 puede reconocer a
cualquier tipo de
patógeno:
virus
bacterias
hongos
bloqueando sus toxinas
INMUNOGLOBULINA A (IGA)


Representa
alrededor del 15 al
20% de las
inmunoglobulinas de
la sangre.
Actúa contra
patógenos que
contactan con la
superficie corporal,
ingeridos o
inhalados
INMUNOGLOBULINA M (IGM)
 puede
detectar el
tipo de ABO
sanguíneo de una
persona.
 También
es
importante en el
diagnóstico de fase
aguda de distintas
infecciones
INMUNOGLOBULINA D (IGD)



constituye alrededor
del 1%
en la membrana
plasmática de los
linfocitos B.
Participa en el
desarrollo de células
de memoria en los
linfocitos B.
INMUNOGLOBULINA E (IGE)



Se encuentra en la
membrana de los
basófilos y del
mastocito.
Participa en las
reacciones de
hipersensibilidad,
Respuesta a parásitos.
FAMILIA DEL
COLÁGENO
COLÁGENO

El colágeno es una molécula
proteica que forma fibras.
Estas se encuentran en todos
los organismos pluricelulares.

Son secretadas por las células
del tejido conjuntivo como los
fibroblastos, así como por otros
tipos celulares.

Es el componente más
abundante de la piel y de los
huesos, cubriendo un 25% de la
masa total de proteínas en los
mamíferos.
ORIGEN DEL COLÁGENO

El colágeno se origina por una proteína
precursora (monómero) llamada
tropocolágeno.

El tropocolágeno está formado por tres
cadenas polipeptídicas llamadas cadenas
alfa.

Cada cadena α esta constituida por un
polipéptido, formado por una repetición
de tres aminoácidos siendo muy ricas en
prolina o hidroxiprolina y glicina, las
cuales son fundamentales en la
formación de la superhélice.



La hidroxiprolina constituye
alrededor de un 10 a 12 % de
todos los resíduos aminoacídicos
del colágeno, dependiendo dicho
porcentaje del tipo de colágeno.
La forma química más abundante
de la hidroxiprolina que forma
parte del colágeno es la 4-transOH-L-prolina.
Cada cadena tiene un peso
molecular de alrededor de
100.000 Da.

La triple hélice se mantiene
unida entre si debido a puentes
de hidrógeno.

Los tropocolágenos se unen
entre si por medio de enlaces
entre algunos aminoácidos,
llamados "crosslinkings".

Poseen unos pocos aminoacidos
llamados lisinas, las cuales
sufren transformaciones
catalizadas por la enzima lisina
oxidasa, la cual actua sobre los
residuos N, transformandolos
en grupos aldehidos, por lo que
la lisina pasa a llamarse
alisina, que es capaz de formar
uniones covalentes con otras
alisinas para consolidar las
fibrillas de colageno.
BIOSÍNTESIS DE COLÁGENO







Paso 1: Traduccion.
Paso2: Hidroxilación del polipeptido
Paso3: Glicosilación (Gluc y Galact) en
reticulo endoplasmico.
Paso4: 3 moleculas de procolageno
enrollan sus regiones centrales
formando la triple helice, mientras que
las dos regiones terminales se pliegan
formando estructuras proteicas
globulares (contiene alrededor de 1500
residuos de los cuales 500 estan en las
regiones N-terminal y C-terminal)
Paso5: Exportación del procolageno al
espacio extracelular:
Paso6: Las regiones terminales se
separan (proteasas especificas) dejando
solo la triple helice de tropocolageno.
Paso7: finalmente los entrecruzamientos
por desaminacion de los residuos de
lisina, unen las moleculas formando el
colageno.
FAMILIA DEL COLÁGENO

El colágeno en lugar de ser una
proteína única, se considera una
familia de moléculas estrechamente
relacionadas pero genéticamente
distintas. Los tipos de colágeno son
13:

Colágeno tipo I:
Se encuentra abundantemente en la
dermis, el hueso, el tendón y la
córnea.
Se presenta en fibrillas estriadas de
20 a 100 nm de diámetro,
agrupándose para formar fibras
colágenas mayores.





Sus subunidades mayores están
constituidas por cadenas alfa de dos tipos,
que difieren ligeramente en su
composición de aminoácidos y en su
secuencia. A uno de los cuales se designa
como cadena alfa1 y al otro, cadena alfa2.
Es sintetizado por fibroblastos,
condroblastos y osteoblastos.
Su función principal es la de resistencia al
estiramiento.
COLÁGENO TIPO II:

Se encuentra sobre todo en el cartílago, pero también se
presenta en la córnea embrionaria y en la notocorda, en el
núcleo pulposo y en el humor vítreo del ojo.

En el cartílago forma fibrillas finas de 10 a 20 nanómetros,
pero en otros microambientes puede formar fibrillas más
grandes, indistinguibles morfológicamente del colágeno
tipo I.
Están constituidas por tres cadenas alfa2 de un único tipo.
Es sintetizado por el condroblasto. Su función principal es
la resistencia a la presión intermitente.

COLÁGENO TIPO III:

Abunda en el tejido conjuntivo laxo, en las
paredes de los vasos sanguíneos, la dermis de
la piel y el estroma de varias glándulas.
Parece un constituyente importante de las
fibras de 50 nanómetros que se han llamado
tradicionalmente fibras reticulares.
 Está constituido por una clase única de cadena
alfa3.



Es sintetizado por las células del músculo liso,
fibroblastos, glía.
Su función es la de sostén de los órganos
expandibles.
COLÁGENO



TIPO
IV:
Es el colágeno que forma la lámina basal que subyace a
los epitelios.
Es un colágeno que no se polimeriza en fibrillas, sino
que forma un fieltro de moléculas orientadas al azar,
asociadas a proteoglicanos y con las proteínas
estructurales laminina y fibronectina.
Es sintetizado por las células epiteliales y endoteliales.
Su función principal es la de sostén y filtración.

Colágeno tipo V: Presente en la mayoría
del tejido intersticial. Se asocia con el tipo I.

Colágeno tipo VI: Presente en la mayoría
del tejido intersticial. Sirve de anclaje de las
células en su entorno. Se asocia con el tipo I.

Colágeno tipo VII: Se encuentra en la
lámina basal.


Colágeno tipo VIII: Presente en algunas
células endoteliales.
Colágeno tipo IX: Se encuentra en el
cartílago articular maduro. Interactúa con
el tipo II.

Colágeno tipo X: Presente en cartílago
hipertrófico y mineralizado.

Colágeno tipo XI: Se encuentra en el
cartílago. Interactúa con los tipos II y IX.

Colágeno tipo XII: Presente en tejidos
sometidos a altas tensiones, como los
tendones y ligamentos. Interactúa con los
tipos I y III.

Colágeno tipo XIII: Es ampliamente
encontrado como una proteína asociada a la
membrana celular. Interactúa con los tipos I
y III.
DEFICIENCIA
DE
VITAMINA C
Un síntoma de carencia grave de vitamina C, que se denomina
escorbuto, consiste en el debilitamiento de las fibras de colágeno
producido por el fallo de la hidroxilacion de la prolina y la lisina.
 Las consecuencias son: lesiones de la piel y las encías y
debilitamiento de los vasos sanguíneos.

ENFERMEDADES DEL COLÁGENO
Síndrome de Ehlers-Danlos (hiperlaxitud
articualr o ligamentosa):
Conjunto heterogeneo de por lo menos
10 desórdenes hereditarios del tejido
conectivo
 Clinica, genética y bioquímicamente
diferentes, pero que se manifiestan todos
ellos por una debilidad estructural del
tejido conjuntivo.

caracterizadas por hiperlaxitud
articular, hiperextensibilidad de la piel
y fragilidad de los tejidos

OSTEOGÉNESIS IMPERFECTA (OSTEOGENIA
IMPERFECTA)
Se conocen al menos 4 enfermedades
congenitas con este nombre.
 Causada por defecto gen codificador del
Colageno tipo I
 Caracterizadas por fracturas múltiples y
deformidades.
SÍNDROME DE MARFAN
Un desorden del tejido conjuntivo
 afecta sobre todo a los sistemas
musculoesquéletico y
cardiovascular y a los ojos.
 Pacientes muestran una
complexión asténica, con estatura
alta, largos brazos y manos y
dedos como los de una araña.
 La musculatura está pobremente
desarrollada, con poca grasa
subcutánea y una gran laxitud de
las articulaciones y ligamentos.
 La enfermedad se debe a una
mutación del gen FBN1 que
codifica la fibrilina-1.

CUTIS LAXO



Muy rara, adquirida o congénita,
Degeneración de las fibras elasticas de la piel hace que esta
quede suelta y pendulante.
La enfermedad se debe a un defecto de la lisil-oxidasa, una
enzima dependiente de cobre que cataliza las reacciones de
entrecruzamiento de la elastina.
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