UNIDAD 6
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS
α
α
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS
TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE CONSTITUYEN LAS
PROTEÍNAS SON α-AMINOÁCIDOS, YA QUE POSEEN EL
GRUPO AMINO EN EL CARBONO ALFA O CARBONO
CONTIGUO AL GRUPO CARBOXILO.
EXISTEN 20 AMINOÁCIDOS DISTINTOS DENTRO DE LOS
α-AMINOÁCIDOS.
R HACE REFERENCIA AL RADICAL O CADENA LATERAL
QUE DISTINGUE A CADA UNO DE LOS α-AMINOÁCIDOS.
EN LOS SERES VIVOS HAY OTROS MUCHOS
AMINOÁCIDOS QUE NO FORMAN PARTE DE LAS
PROTEÍNAS Y QUE EN MUCHOS CASOS SE DESCONOCE
SU FUNCIÓN.
α
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS
PROPIEDADES
- CARÁCTER ANFÓTERO
- ESTEREOISOMERÍA
- EXISTENCIA DE PUENTES DE HIDRÓGENO
α
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS
PROPIEDADES
- CARÁCTER ANFÓTERO
Un aminoácido es anfótero por el
hecho de comportarse como ácido o
como base, dependiendo del pH del
medio donde se encuentre.
El grupo carboxilo puede ceder un
protón
y
quedar
cargado
negativamente, mientras que el grupo
amino puede aceptar un protón y
queda cargado positivamente.
α
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS
α
PROPIEDADES
- CARÁCTER ANFÓTERO
A pH ácido (alta concentración de H+), los aminoácidos
captan protones del medio y el grupo COOH se
recompone. Quedan cargados positivamente debido a la
presencia del grupo NH3+.
H+
A pH ácido
el aminoácido
queda
cargado “+”
y se comporta
como una base
(capta protones)
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS
α
PROPIEDADES
- CARÁCTER ANFÓTERO
A pH básico (baja concentración de H+), los aminoácidos
ceden protones al medio y el grupo NH2 se recompone.
Quedan cargados negativamente debido a la presencia
del grupo COO-.
H+
A pH básico
el aminoácido
queda
cargado “-”
y se comporta
como una ácido
(cede protones)
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS
α
PROPIEDADES
- CARÁCTER ANFÓTERO
H+
H+
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS
α
PROPIEDADES
- CARÁCTER ANFÓTERO: punto isoeléctrico y electroforesis
El punto isoeléctrico es el pH al que una sustancia anfótera tiene
carga neta cero (tiene el mismo número de cargas positivas y
negativas). El concepto es particularmente interesante en los
aminoácidos y también en las proteínas. A este valor de pH la
solubilidad de la sustancia es casi nula.
Cada aminoácido posee un punto isoeléctrico diferente por lo que al
mismo valor de pH unos pueden quedar cargados positivamente,
otros con carga negativa y algunos estarán en su punto isoeléctrico
por lo su carga será neutra.
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS
α
PROPIEDADES
- CARÁCTER ANFÓTERO: punto isoeléctrico y electroforesis
La electroforesis es la técnica de separación de aminoácidos según
su punto isoeléctrico.
En el método de la electroforesis se sitúa una disolución de
aminoácidos que se quieren separar bajo la acción de un campo
eléctrico. Según el valor de pH fijado, aquellos aminoácidos con
carga neta “+” se desplazarán hacia el cátodo (polo negativo),
mientras que los que tengan carga neta “-” se moverán hacia el
ánodo (polo positivo).
Los que tengan carga neta neutra no se moverán.
Si cambiamos el pH de la disolución, los puntos isoeléctricos de los
aminoácidos variarán y se moverán en sentido distinto al valor de
pH anterior.
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS
PROPIEDADES
- CARÁCTER ANFÓTERO: punto isoeléctrico y electroforesis
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS
α
PROPIEDADES
- ESTEREOISOMERÍA
Dado que el carbono alfa es asimétrico
estereoisómeros con distinta actividad óptica.
se
consideran
dos
Para distinguirlos en una fórmula plana se escribe el carboxilo hacia
arriba y la cadena R hacia abajo. Si el grupo amino queda a la derecha
se considera un D-α-aminoácido. Si el grupo amino queda a
la
izquierda se habla de L-α-aminoácido.
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS
PROPIEDADES
- EXISTENCIA DE PUENTES DE HIDRÓGENO
Los aminoácidos poseen grupos polares (amino y
carboxilo) que les permiten formar puentes de
hidrógeno, lo cual hace que sus puntos de fusión y
ebullición, así como su solubilidad en agua, sean
mayores de lo esperado.
α
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS
CLASIFICACIÓN
NEUTROS
ÁCIDOS
BÁSICOS
pH = 7
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS – NEUTROS (APOLARES)
Glicina
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS – NEUTROS (POLARES)
-Thr
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS – BÁSICOS
CARGAS “+”
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS – ÁCIDOS
CARGAS “-”
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
De los 20 AA proteicos codificables, la mitad pueden
ser sintetizados por el hombre, pero el resto no, y
por lo tanto deben ser suministrados en la dieta:
son los AA esenciales (ver tabla de la derecha).
Son AA esenciales: Arg, Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Thr,
Met y Lys. Además, en recién nacidos el AA His
es esencial porque su organismo todavía no ha
madurado lo suficiente como para poder
sintetizarlo.
Las personas vegetarianas pueden tener problemas
para obtener alguno de estos AA en cantidad
suficiente. Para solucionarlo, suelen optar por
consumir
huevos
y
leche
(dieta
ovolactovegetariana) o pueden tomar los AA
deficitarios en forma de pastillas, como
suplemento nutricional.
PROTEÍNAS
ENLACE PEPTÍDICO
PROTEÍNAS
ENLACE PEPTÍDICO
PROTEÍNAS
ENLACE PEPTÍDICO
PROTEÍNAS
ENLACE PEPTÍDICO
PROTEÍNAS
ENLACE PEPTÍDICO
PROTEÍNAS
ENLACE PEPTÍDICO
PROTEÍNAS
ENLACE PEPTÍDICO
PROTEÍNAS
ENLACE PEPTÍDICO
Los radicales se van alternando hacia arriba y hacia abajo
TRIPÉPTIDO
PROTEÍNAS
ENLACE PEPTÍDICO
OLIGOPÉPTIDO
PROTEÍNAS
ENLACE PEPTÍDICO
PROTEÍNAS
ENLACE PEPTÍDICO - CARACTERÍSTICAS
• Es un enlace covalente (más corto).
• Posee cierto carácter de doble enlace, lo que le impide girar libremente,
presentando cierta rigidez, que inmoviliza en el plano a los átomos que lo
forman.
• Los cuatro átomos, C=O, y N-H , y los dos átomos de C implicados en el
enlace, se hallan en un mismo plano, manteniendo distancias y ángulos
fijos.
• Los únicos enlace que pueden girar, y no del todo libremente, son los CC alfa y N-C alfa.
• Dos “planos” pueden girar entre sí a través de los dos enlaces sencillos
del C alfa. El giro no es del todo libre debido a que la cadena R puede
dificultarlo.
• Hay que imaginar que la unión de muchos aa forma una estructura de
muchos planos sucesivos, formando ciertos ángulos entre sí, y con los
grupos R laterales.
PROTEÍNAS
PÉPTIDOS
PROTEÍNAS
PÉPTIDOS
PROTEÍNAS
PÉPTIDOS
PROTEÍNAS
PÉPTIDOS
PROTEÍNAS
PÉPTIDOS
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
NH3+
-COO-
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria de una proteína hace
referencia a la secuencia de aa, es decir es el
orden de sus aminoácidos.
El orden de escritura es siempre desde el grupo
amino-terminal hasta el carboxilo final. Por tanto,
todas las proteínas presentan un extremo Nterminal, en el que se encuentra el primer aa, y
un extremo
C-terminal, en el que está
situado el último aa con su extremo carboxilo
libre.
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Triple hélice de colágeno
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA α-hélice
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA α-hélice
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA α-hélice
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA α-hélice
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA α-hélice
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA α-hélice
δ+
δδ+
δ-
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA α-hélice
En una hélice
alfa el
esqueleto
polipeptídico se
enrolla
alrededor de un
eje imaginario
en la dirección
de las agujas
del reloj (hacia
la derecha).
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA lámina β
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA lámina β
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA lámina β
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA lámina β
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA lámina β
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA
triple hélice de colágeno
• En la helice de colágeno, las cadenas pp se
encuentran enrolladas de forma levógira.
• Se forma una hélice más alargada, debido a
que presenta tre aa por vuelta.
• Se debe a la abundancia de los aa prolina y
un derivado, la hidroxiprolina, que dificultan
la formación de los puentes de H.
• La molécula de colágeno está formada por
tres de estas hélices, unidas entre sí por
enlaces covalentes y puentes de H.
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA TERCIARIA
DISPOSICIÓN ESPACIAL TRIDIMENSIONAL
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA TERCIARIA
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA TERCIARIA
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA TERCIARIA
Van der Waals
fuerzas electrostáticas
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA TERCIARIA
Van der Waals
fuerzas electrostáticas
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA TERCIARIA
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA TERCIARIA FIBROSA
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA TERCIARIA GLOBULAR
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA CUATERNARIA
SUBUNIDADES PROTEÍCAS
(PROTÓMERO)
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA CUATERNARIA
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA CUATERNARIA
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA CUATERNARIA
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA CUATERNARIA
PROTEÍNAS
PROPIEDADES
Desnaturalización y Renaturalización
La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces
que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria,
conservándose solamente la primaria.
Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor
excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la
concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc.
En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y
delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e
insolubles en agua. El efecto más visible de éste fenómeno es que las
proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su
actividad biológica.
Como la desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos, si se vuelve
a las condiciones normales, se puede recuperar la conformación inicial
(renaturalización). La desnaturalización en muchos casos es irreversible.
PROTEÍNAS
PROPIEDADES
Especificidad
Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una
de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas
(diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie
hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre
con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos.
La enorme diversidad proteica interespecífica e intraespecífica es la
consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos, lo
cual está determinado por el ADN de cada individuo.
La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos
como: la compatibilidad o no de transplantes de órganos; injertos
biológicos; sueros sanguíneos; o los procesos alérgicos e incluso algunas
infecciones.
PROTEÍNAS
PROPIEDADES
Solubilidad
Las proteínas son macromoléculas solubles en medios acuosos cuando
adoptan su conformación globular.
La solubilidad va a depender de la proporción de aa con R polares,
especialmente cargados positiva o negativamente. Estos pueden
establecer puentes de H con el agua. Se crea de esta forma lo que se
denomina capa de solvatación.
Las proteínas globulares tienen elevado PM, por lo que al disolverse
originan dispersiones coloidales.
Los cambios de pH influyen en la solubilidad de las proteínas al modificar
el grado de ionización de los R polares.
PROTEÍNAS
FUNCIONES
PROTEÍNAS
FUNCIONES - ESTRUCTURAL
Es una de las funciones fundamentales pues las proteínas se
consideran elementos plásticos.
Algunas proteínas constituyen estructuras celulares:
Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y
actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la
expresión de los genes.
El citoesqueleto está formado por distintos tipos de proteínas
filamentosas.
Los microtúbulos forman el huso mitótico, los cilios o los flagelos.
Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y
tejidos:
Colágeno, Elastina, Queratina, Fibroína
PROTEÍNAS
FUNCIONES - ESTRUCTURAL
Las proteínas estructurales (señaladas con el número 1), son la primera, la
segunda y la cuarta.
PROTEÍNAS
FUNCIONES - DEFENSIVA
Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a posibles
antígenos.
La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos
sanguíneos para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
PROTEÍNAS
FUNCIONES - HORMONAL
Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el
glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las
hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la
calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
PROTEÍNAS
FUNCIONES - TRANSPORTE
La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los
vertebrados.
La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los
invertebrados.
La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.
Los citocromos transportan electrones.
PROTEÍNAS
FUNCIONES - TRANSPORTE
La proteína de transporte (señalada con el número 1), es la tercera.
PROTEÍNAS
FUNCIONES - CONTRÁCTIL
La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la
contracción muscular.
La dineína está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
PROTEÍNAS
FUNCIONES - RESERVA
La ovoalbúmina de la clara de huevo.
La caseína de la leche.
PROTEÍNAS
FUNCIONES - HOMEOSTÁTICA
Las proteínas intervienen en mantener el equilibrio osmótico,
actuando de manera conjunta con otros sistemas buffer.
PROTEÍNAS
FUNCIONES - ENZIMÁTICA
Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y
especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones
químicas del metabolismo celular.
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
Función ENZIMATICA
Las proteínas con función enzimática son las más
numerosas y especializadas. Actúan como
biocatalizadores de las reacciones químicas del
metabolismo celular.
PROTEÍNAS
CLASIFICACIÓN
• Holoproteínas: Constituidas exclusivamente
por aa.
• Heteroproteínas: pueden presentar además
otro tipo de molécula,(grupo prostético).
PROTEÍNAS
CLASIFICACIÓN
• Globulinas: proteínas más grandes y tiene forma globular perfecta
•
(α, β, γ-globulinas)
Histonas: asociadas a ácidos nucléicos
PROTEÍNAS
CLASIFICACIÓN
Fosfoproteínas: tienen como grupo prostético
al ácido ortofosfórico
• Vitelina y
caseína
BLOQUE I
ORIENTACIONES – 13
Definir qué es una proteína y destacar su multifuncionalidad
BLOQUE I
ORIENTACIONES – 13
Definir qué es una proteína y destacar su multifuncionalidad
BLOQUE I
ORIENTACIONES – 14
Definir qué es un aminoácido, escribir su fórmula general y reconocer su diversidad
debida a sus radicales.
AMINOÁCIDOS
BLOQUE I
ORIENTACIONES – 14
Definir qué es un aminoácido, escribir su fórmula general y reconocer su diversidad
debida a sus radicales.
AMINOÁCIDOS
α
α
BLOQUE I
ORIENTACIONES – 14
Definir qué es un aminoácido, escribir su fórmula general y reconocer su diversidad
debida a sus radicales.
AMINOÁCIDOS
TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE CONSTITUYEN LAS
PROTEÍNAS SON α-AMINOÁCIDOS, YA QUE POSEEN EL
GRUPO AMINO EN EL CARBONO ALFA O CARBONO
CONTIGUO AL GRUPO CARBOXILO.
EXISTEN 20 AMINOÁCIDOS DISTINTOS DENTRO DE LOS
α-AMINOÁCIDOS.
R HACE REFERENCIA AL RADICAL O CADENA LATERAL
QUE DISTINGUE A CADA UNO DE LOS α-AMINOÁCIDOS.
EN LOS SERES VIVOS HAY OTROS MUCHOS
AMINOÁCIDOS QUE NO FORMAN PARTE DE LAS
PROTEÍNAS Y QUE EN MUCHOS CASOS SE DESCONOCE
SU FUNCIÓN.
BLOQUE I
ORIENTACIONES – 14
Definir qué es un aminoácido, escribir su fórmula general y reconocer su diversidad
debida a sus radicales.
AMINOÁCIDOS
PROPIEDADES
- CARÁCTER ANFÓTERO
- ESTEREOISOMERÍA
- EXISTENCIA DE PUENTES DE HIDRÓGENO
BLOQUE I
ORIENTACIONES – 15
Identificar y describir el enlace peptídico como característico de las proteínas.
BLOQUE I
ORIENTACIONES – 15
Identificar y describir el enlace peptídico como característico de las proteínas.
ENLACE PEPTÍDICO
BLOQUE I
ORIENTACIONES – 15
Identificar y describir el enlace peptídico como característico de las proteínas.
ENLACE PEPTÍDICO
BLOQUE I
ORIENTACIONES – 16
Describir la estructura de las proteínas. Reconocer que la secuencia de aminoácidos
y la conformación espacial de las proteínas determinan sus propiedades biológicas.
Estructura primaria: que corresponde a la secuencia de aminoácidos.
Estructura secundaria: que provoca la aparición de motivos estructurales.
Estructura terciaria: que define la estructura de las proteínas compuestas por un sólo polipéptido.
Estructura cuaternaria: si interviene más de un polipéptido.
BLOQUE I
ORIENTACIONES – 17
Explicar en qué consiste la desnaturalización y renaturalización de las proteínas.
Desnaturalización y Renaturalización
La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces
que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria,
conservándose solamente la primaria.
Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor
excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la
concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc.
En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y
delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e
insolubles en agua. El efecto más visible de éste fenómeno es que las
proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su
actividad biológica.
Como la desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos, si se vuelve
a las condiciones normales, se puede recuperar la conformación inicial
(renaturalización). La desnaturalización en muchos casos es irreversible.
BLOQUE I
ORIENTACIONES – 18
Describir las funciones más relevantes de las proteínas: catálisis, transporte,
movimiento y contracción, reconocimiento molecular y celular, estructural, nutrición
y reserva, y hormonal.
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Diapositiva 1