SEMANA 30-2010
Lic. Sofìa Tobìas
PROTEÍNAS
Compuestos de masa molar
elevada, formados en su mayor
parte o totalmente de cadenas de
amino ácidos.
PROTEIOS=primero.
•El ser humano no puede sobrevivir sin
proteínas en la dieta.
•Generan tejido y mantienen los ya
formados.
•Forman parte de nervios, anticuerpos,
hormonas, enzimas.
•Contienen: C,H,O,N,P y S.
•Son polímeros de alfa a.a. de alto peso
molecular.
CLASIFICACIÓN:
I. Por su composición:
1.SIMPLES: formadas por alfa a.a.
2.CONJUGADAS: alfa a.a. y grupo no
protéico.
1. SIMPLES
• Albuminas: Son las mas comunes y
mas abundantes. Estan presentes en
clara de huevo (ovoalbúmina), suero
(seroalbúminas), leche(lactoalbúminas)
Son solubles en agua y soluciones
salinas.
• Globulinas: anticuerpos en suero
sanguíneo. Son insolubles en agua.
•Histonas: son básicas porque tienen
a.a. básicos (lisina y/o arginina). Se
encuentran
asociadas
en
las
nucleoproteínas, son solubles en agua.
•Escleroproteínas: Tienen función
estructural. Son insolubles en agua y
casi todo solvente. Ejs.:queratina: en
pelo,piel,uñas.Colágeno:en huesos,tendones y cartílagos. Elastina:fibras
elásticas y tejido conectivo.
2. CONJUGADAS
•Fosfoproteínas: Contienen α a.a.y ácido
fosfórico. (caseína)
•Glucoproteínas: contienen α a.a. y
carbohidratos.(mucina)intervienen
en
procesos digestivos, gama globulina
(interferón).
•Cromoproteínas: contienen α a.a. y un
pigmento. Ej. Hemoglobina (grupo hem)
HEMOGLOBINA
(cromoproteína)
GRUPO HEM
•Nucleoproteínas: α a.a.
nucléicos (ADN,ARN).
y
ácidos
•Lipoproteínas: α a.a, esteres de
colesterol y fosfolípidos. Están presentes en la yema de huevo, núcleo celuar,
ribosomas. Intervienen en el transporte
de lípidos en sangre y se clasifican por
su densidad: VLDL,LDL Y HDL.
II. POR SU FUNCIÓN
TIPO DE
PROTEÍNA
FUNCIÓN EN EL
ORGANISMO
EJEMPLOS
Estructural
Proporciona
componentes
estructurales.
Colágeno:tendones, cartílago.
Queratina: pelo
Contráctil
Movimiento de
músculos
Transporte
Transporta
sustancias
esenciales
Miosina y Actina:
Contraen fibras
musculares
Hemoglobina: O
PROTEÍNA
FUNCIÓN
ALMACENAMIENTO Almacena
nutrientes
HORMONA
Regula
metabolismo
corporal
ENZIMA
Cataliza
reacciones
PROTECCIÓN
Reconoce y
destruye
sustancias
extrañas
EJEMPLOS
Caseína
Ferritina
Insulina
H. del crecimiento
Sacarasa
Tripsina
Inmunoglobulinas
: estimulan
respuesta
inmunológica.
Clasificación por Grupos Descriptivos
1. Globulares
Albúminas:
Seroalbúmina
(sangre),
ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento,
prolactina, tirotropina
2. Fibrosas
Colágenos:
en
tejidos
conjuntivos,
cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidérmicas:
pelos, uñas, plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia y número
de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué
aminoácidos componen la cadena polipeptídica y
el orden de aminoácidos. La función de una
proteína depende de su secuencia y de la forma
que ésta adopte.
Enlace que la mantiene: Peptídico.
Los cambios aunque sean pequeños en ésta
estructura, tienen un efecto fundamental en las
propiedades de las proteínas.
Ej. Anemia de células falciformes.
Estructura Primaria
Error en secuencia de aminoácidos
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposición de
la secuencia de aminoácidos en el espacio.
Los aminoácidos, a medida que van siendo
enlazados durante la síntesis protéica y
gracias a la capacidad de giro de sus enlaces,
adquieren una disposición espacial estable.
Resulta de la interacción de los enlaces
amídicos cercanos.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
1. Hélice α : Se forma al enrollarse helicoidalmente
sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la
formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O
de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido
que le sigue. Cada vuelta de la espiral tiene de 3 a 6
a.a.. Las cadenas laterales (R) , se proyectan hacia
el exterior del esqueleto.
2. Lámina β : Se presenta la cadena en forma de
zigzag, denominada disposición en lámina
plegada β, las cadenas se unen por enlaces de
hidrógeno y las cadenas laterales quedan por
encima y por debajo . Presentan esta estructura
secundaria la queratina de la seda o fibroína.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Describe la conformación de la proteína íntegra.
La cadena se dobla y enrosca. Es la forma
tridimensional única que resulta del plegamiento y
flexión de la vuelta en espiral. Ésta estructura está
ligada al funcionamiento bioquímico.
Enlaces que la mantienen: 1.Interacciones
hidrofóbicas.
2.enlaces
iónicos.
3.Enlaces
disulfuro. 4. Puentes de hidrógeno.
Puentes de
hidrógeno
Enlaces Estructura
Terciaria
Son
interacciones
entre grupos R de
los aminoácidos que
constituyen
la
proteína.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
La forma en que se empacan las subunidades para
conformar la estructura global de la proteína.
Las hebras se unen cada una ya con su estructura
1a.,2a. Y 3a. La estructura se mantiene por las
mismas fuerzas no covalentes que mantienen la
estructura terciaria:
enlaces iónicos, enlaces de hidrógeno, atracciones
hidrófobas, enlaces o puentes disulfuro.
Colágeno
Hemoglobina
Cuatro Niveles de Estructura Proteica
Estructura Primaria
Secuencia de Aminoácidos
Estructura
Secundaria
Hélice
Estructura Terciaria
Péptido Individual
Doblado
Estructura Cuaternaria
(Agregado de Dos o Más
Péptidos)
INSULINA
•Es
una
hormona
polipeptídica que posee
51 a.ácidos.
•Producida
por
el
páncareas y regula la
cantidad de glucosa de la
sangre.
•Está formada
por dos
cadenas peptídicas.
•Cadena A 21 a.a.
•Cadena B 30 a.a.
•Puentes Disulfuro unen
las cadenas A y B.
•Presenta 3 segmentos en
estructura sec. α -Hélice.
•
Puentes
disulfuro
Organización del cabello
La mioglobina es una proteína
muscular, con estructura primaria
formada por 153 unidades de
residuos
de
aminoácidos,
secundaria
de
espiral

y
estructura terciaria que forma una
estructura compacta estable.
Consta de una sola cadena
polipeptídica.
Grupo Hem
La hemoglobina consta de varias
cadenas polipeptídicas. También es
una proteína conjugada, compleja o
plus, contiene el grupo hem.
Está formada por 4 subunidades
(dos
subunidades

y
dos
subunidades ).
Presenta por lo tanto estructura
cuaternaria.
COLÁGENO
• El colágeno es la proteína más abundante en
los animales superiores, constituyendo un
tercio de todas las proteínas del cuerpo. Se
considera como el elemento estructural más
importante en los seres vivos.
•Está compuesto por tres cadenas que forman
una triple hélice.
•Cada cadena tiene unos 1400 aminoácidos de
los cuales uno de cada tres es una glicina.
• Además se repiten regularmente otros
aminoácidos, prolina e hidroxiprolina, poco
frecuentes en otras proteínas.
•La presencia de dichos aminoácidos
permite que las tres cadenas se enrrollen
una alrededor de la otra formando una fibra
muy resistente.
•Entre las cadenas se establecen puentes de
hidrógeno que confieren al colágeno una
gran estabilidad
•Se utiliza en cirugía cosmética en terapia
de sustitución de colágeno, el cuál consiste
en inyectar subcutáneamente colágeno
natural o sintético en las áreas en las que se
quiere que desaparezcan arrugas, cicatrices
u otras imperfecciones de la piel.
•Además se está utilizando como soporte en
cultivos de células cartilaginosas para
implantar posteriormente a pacientes que han
sufrido lesiones, con una nueva tecnología
denominada ingeniería de tejidos.
DESNATURALIZACIÓN
Todo cambio que altere la
configuración
tridimensional
única de una molécula de
proteína sin causar una ruptura
simultánea de los enlaces
peptídicos.
Al
destruirse
la
estructura
secundaria y terciaria se da un
cambio drástico en la naturaleza
física y bioquímica de la molécula.
Las proteínas se transforman en
filamentos lineales y delgados que
se
entrelazan
hasta
formar
compuestos fibrosos e insolubles
en agua.
DESNATURALIZACIÓN REVERSIBLE
La desnaturalización puede ser reversible
(renaturalización) pero en muchos casos es
irreversible.
Los agentes que pueden desnaturalizar a
una proteina pueden ser: calor excesivo;
sustancias
que
modifican
el
pH;
alteraciones en la concentración; alta
salinidad; agitación molecular; etc...
1. Calor y Radiación UV: rompen las fuerzas de
dispersión y los enlaces de H. (Exposición intensa
al sol desnaturaliza las proteínas de la piel.)
2. Ácidos y bases: rompen enlaces iónicos y puentes
de H. Alteran el estado de ionización del grupo
amino y carboxilo, por lo que producen la
coagulación.
3. Solventes orgánicos: rompen los enlaces de H
intermoleculares e intramoleculares, formando
nuevos enlaces de H. Por ejemplo el alcohol,
forman puentes de H con el OH . Etanol y a.
isopropílico son antisépticos porque desnaturalizan
las proteínas de las bacterias.
4. Sales de metales pesados: (Pb, Hg,Ag) Se
combinan con los los aniones carboxilato y puentes
disulfuro, precipitando las proteínas como complejo
metal-proteína. El nitrato de plata se usa como
antiséptico en ojos de recien nacidos. Leche y clara
de huevo se usan como antídotos en intoxicaciones
por metales pesados.
ENZIMAS
Todas las enzimas son proteínas. Algunas
son simples (pepsina,ribonucleasa) y otras
conjugadas (llamadas holoenzimas).
Apoenzima: segmento polipeptídico de la
enzima.
Coenzima: porción orgánica no proteíca.
Es una creencia general que todas las
reacciones catalíticas ocurren por lo menos
en dos etapas.
E +S
E-S
E-S
PRODUC. + ENZIMA
Toda enzima tiene un
sitio activo que es su
porción funcional.
Ésto incluye el sitio
de unión, que es el
que atrae al sustrato
y el sitio catalítico que
es el encargado de
llevar a cabo la
catálisis.
CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS
1. Óxidoreductasas
( Reacciones
de oxidoreducción).
CLASE EJEMPLOS
Si una molécula se reduce,
tiene que haber otra que se
oxide
2. Transferasas
(Transferencia
de grupos
funcionales) 



grupos aldehidos
gupos acilos
grupos glucosilos
grupos fosfatos (kinasas)
I.
II.
Deshidrogenasa,peroxidasa,oxidas
a
Transaminasa, cinasa,
transacetilasa
 Hidrolasas
Transforman polímeros en
(Reacciones
monómeros.
de hidrólisis)
Actuan sobre:
 enlace éster
 enlace glucosídico
 enlace peptídico
 enlace C-N
4. Liasas
(Adición a
los dobles
enlaces)
III.
IV.
 Entre C y C
 Entre C y O
 Entre C y N
Lipasa,fosfata
sa,
amilasa,amidasa,peptidasa.
Descarboxilasa, fumarasa,
aldolasa.
 5.Isomerasas
(Reacciones de
isomerización)
6. Ligasas
(Formación de enlaces,
con aporte de ATP)
V.




VI
Entre C y O
Entre C y S
Entre C y N
Entre C y C
Isomerasa,
racemasa,epimerasa,
mutasa
Sintetasa,
tiocinasa
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