UNIDADES 16-18
METABOLISMO
METABOLISMO
DEFINICIÓN
METABOLISMO
REACCIONES METABÓLICAS
CARACTERÍSTICAS
• SON SECUENCIALES: el producto de una es sustrato de otra
• PUEDEN SER LINEALES (CONVERGENTES O DIVERGENTES)
O CÍCLICAS
• SON COMUNES A LA MAYORÍA DE ORGANISMOS: evolución.
• SE CLASIFICAN
ANFIBÓLICAS
EN
CATABÓLICAS,
• ESTÁN CATALIZADAS POR ENZIMAS
ANABÓLICAS
O
METABOLISMO
REACCIONES METABÓLICAS
CARACTERÍSTICAS
METABOLISMO
REACCIONES METABÓLICAS
CARACTERÍSTICAS
METABOLISMO
REACCIONES METABÓLICAS
CARACTERÍSTICAS
METABOLISMO
REACCIONES METABÓLICAS
CARACTERÍSTICAS
METABOLISMO
REACCIONES METABÓLICAS
CARACTERÍSTICAS
METABOLISMO
REACCIONES METABÓLICAS
CARACTERÍSTICAS
METABOLISMO
REACCIONES METABÓLICAS
CARACTERÍSTICAS
METABOLISMO
REACCIONES METABÓLICAS
CARACTERÍSTICAS
METABOLISMO
REACCIONES METABÓLICAS
CARACTERÍSTICAS
METABOLISMO
REACCIONES METABÓLICAS
CARACTERÍSTICAS
Diferencias entre metabolismo autótrofo y anabolismo heterótrofo: Fuente de energía
METABOLISMO
REACCIONES METABÓLICAS
CARACTERÍSTICAS
Diferencias entre anabolismo autótrofo y anabolismo heterótrofo: Fuente de energía
METABOLISMO
REACCIONES METABÓLICAS
CARACTERÍSTICAS
ENZIMAS
ENZIMAS
DEFINICIÓN
Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica
que catalizan reacciones bioquímicas, siempre que
sean termodinámicamente posibles.
Una enzima hace que una reacción química que es
energéticamente posible, pero que transcurre a una
velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es
decir, transcurra a mayor velocidad que sin la
presencia de la enzima.
ENZIMAS
REACCIONES ENZIMÁTICAS
COMPONENTES
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
ENZIMAS
CARACTERÍSTICAS
Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces.
Químicamente son proteínas que actúan en pequeña cantidad
y se recuperan indefinidamente.
No realizan reacciones que sean energéticamente
desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios
químicos, sino que aceleran su consecución.
El sustrato se une a la enzima a través de numerosas
interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno,
fuerzas electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar
específico, el centro activo.
ENZIMAS
ESTRUCTURA
COMPONENTES
Las enzimas pueden contener sólo cadenas polipeptídicas
o estar acompañadas de otras moléculas no proteicas.
En el caso de que haya una composición mixta se pueden
distinguir:
- parte proteica: APOENZIMA
- Parte no proteica: su unión puede ser de dos tipos.
- COFACTOR, cuando se trata de iones o
moléculas inorgánicas, o COENZIMAS, si son moléculas
orgánicas, que se unen TEMPORALMENTE al apoenzima.
- Grupo prostético: cuando
PERMANENTEMENTE a la parte proteica
se
une
ENZIMAS
ESTRUCTURA
COMPONENTES
http://1.bp.blogspot.com/_M-shvxa2Nyw/TKlHutFamvI/AAAAAAAAAFI/ErY7WtF0wNw/s1600/05-04_Holoenzyme_L.jpg
ENZIMAS
COMPONENTES
COENZIMAS
ENZIMAS
ESTRUCTURA
ZONAS FUNDAMENTALES
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
•
•
•
Las enzimas son biocatalizadores de todas las reacciones químicas que
forman parte del metabolismo celular.
Actúan rebajando la energía de activación de las reacciones químicas que
catalizan, aumentando la velocidad de la reacción.
Intervienen en concentraciones muy bajas.
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
ENZIMAS
ESPECIFICIDAD

Las enzimas son muy específicas. Esto les permite actuar en
una RQ determinada sin alterar otras.

Actúan siempre a la temperatura ambiente de la célula.

Son muy activas, (algunas pueden aumentar la velocidad de
una RQ hasta un millón de veces).

Presentan elevado PM.
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
MECANISMO DE ACCIÓN
Una reacción química A===>B tiene
lugar porque cierto número de
moléculas A se encuentran con la
suficiente energía como para
alcanzar un estado activado, que
denominamos estado de transición,
en el que es muy probable que se
establezca o se rompa algún enlace
químico y se forme entonces el
producto P.
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
MECANISMO DE ACCIÓN
La velocidad de la reacción será proporcional a
concentración de moléculas en ese estado de transición.
la
Hay 2 métodos generales mediante los cuales se puede
acelerar la velocidad de una reacción química:
-Elevar la temperatura: pues se incrementa el nº de moléculas
capaces de alcanzar el estado de transición, (inviable en la
célula).
-Añadir un catalizador: que se combina con los reactivos de
forma transitoria y produce un estado de transición con menor
energía de activación.
(Nota: la energía libre de activación es la diferencia entre la
energía libre -G- de 1 mol de sustancia en el estado de
transición y la de 1 mol de sustancia en el estado inicial.)
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
MECANISMO DE ACCIÓN
ENZIMAS
MECANISMO DE ACCIÓN
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
COMPLEJO ENZIMA - SUSTRATO
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
DOBLE SUSTRATO
S1
P1
S2
E+S1+ S2
ES1S2
EP1P2
P2
E+P1+P2
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
DOBLE SUSTRATO
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
CENTRO ACTIVO
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
CENTRO ACTIVO
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
CENTRO ACTIVO
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
MECANISMO DE ACCIÓN
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
MECANISMO DE ACCIÓN
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
MECANISMO DE ACCIÓN
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
MECANISMO DE ACCIÓN
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
MECANISMO DE ACCIÓN
ENZIMAS
COENZIMAS
ENZIMAS
COENZIMAS
ENZIMAS
COENZIMAS
ENZIMAS
COENZIMAS
ENZIMAS
COENZIMAS
Mecanismo de actuación
enzimática:
1) Se forma un complejo: enzimasubstrato o substratos.
2) Se une la coenzima a este
complejo.
3) Los restos de los aminoácidos
que configuran el centro activo
catalizan el proceso. Para ello
debilitan los enlaces
necesarios para que la
reacción química se lleve a
cabo a baja temperatura y no
se necesite una elevada
energía de activación.
productos
sustrato
Enzima
Enzima inactiva
Centro activo
4) Los productos de la reacción
se separan del centro activo y
la enzima se recupera intacta
para nuevas catálisis.
5) Las coenzimas colaboran en el
proceso; bien aportando
energía (ATP), electrones
(NADH/NADPH) o en otras
funciones relacionadas con la
catálisis enzimática
Coenzima
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
FACTORES
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
FACTORES
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
FACTORES
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
FACTORES
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
FACTORES
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Inhibición competitiva
FACTORES
sustrato
inhibidor
Enzima
Enzima
Sin inhibidor
con inhibidor
Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares químicamente a los
sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El proceso
es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la
enzima.
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
FACTORES
Inhibidor competitivo
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
FACTORES
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
FACTORES
Inhibición no competitiva
sustrato
No se produce la catálisis
Enzima
Enzima
Con inhibidor
Sin inhibidor
inhibidor
Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares
diferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal manera que,
aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catálisis. Este tipo de
inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor.
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
FACTORES
ENZIMAS
sustrato
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
FACTORES
Enzima activa
Sin inhibidor
Inhibición alostérica.
Enzima inactiva
Los inhibidores alostéricos
se unen a una zona de la
enzima y cambian la
configuración del centro
activo de tal manera que
impiden que el sustrato se
pueda unir a él.
con inhibidor
inhibidor
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
FACTORES
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
envenenadores
FACTORES
sustrato
envenenador
Enzima
Los envenenadores son sustancias que se unen al centro activo mediante enlaces fuertes
en un proceso irreversible, con lo que impiden de manera definitiva la catálisis.
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
FACTORES
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
FACTORES
ENZIMAS
NOMENCLATURA
Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a una enzima:
- Nombres particulares: Asignados por su descubridor. Al ir
aumentando el número de enzimas conocidos, se hizo necesaria una
nomenclatura sistemática que informara sobre la acción específica de cada
enzima y los sustratos sobre los que actuaba.
- Nombres sistemáticos:
el nombre sistemático de un
enzima consta actualmente de 3 partes:
- el sustrato preferente
- el tipo de reacción realizado
- terminación "asa"
Un ejemplo sería la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la
isomerización de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.
ENZIMAS
NOMENCLATURA
-
Código internacional: propuesto por la comisión
enzimática (enzyme comission). El nombre de cada enzima
puede ser identificado por un código numérico, encabezado
por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro
números separados por puntos.
Así, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define
como EC 2.7.1.2. El número 2 indica que es una transferasa,
el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es
un grupo OH, y el último 2 indica que es un OH de la Dglucosa el que acepta el grupo fosfato.
ENZIMAS
CLASIFICACIÓN
ENZIMAS
CLASIFICACIÓN
ENZIMAS
CLASIFICACIÓN
ENZIMAS
CLASIFICACIÓN
ENZIMAS
CLASIFICACIÓN
ENZIMAS
CLASIFICACIÓN
ENZIMAS
CLASIFICACIÓN
ENZIMAS
CLASIFICACIÓN
ENZIMAS
CLASIFICACIÓN
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
CENTRO ACTIVO
Esquema del modelo
llave cerradura
Esquema del modelo
del ajuste inducido
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
MECANISMO DE ACCIÓN
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
CINÉTICA ENZIMÁTICA
La Km nos da una idea la afinidad que tiene el enzima por su
sustrato, cuanto mayor es Km menor es la afinidad
(predominan las formas E y S libres), cuanto menor es Km
mayor es la afinidad (predomina la forma ES).
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Gráfica de Michaelis_Menten
Variación de la actividad enzimática con la concentración de sustrato: Esta
gráfica demuestra la formación de un complejo enzima-sustrato
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Para poder explicar la gráfica de Michaelis_Menten hagamos la siguiente
analogía: Supongamos que la célula es una fábrica de relojes. En esta
fabrica hay 40 obreros y cada uno puede fabricar un reloj a la hora (R/h). El
departamento de suministros proporciona una determinada cantidad de
piezas para hacer un reloj (S/h) y los obreros fabrican los relojes.
En esta analogía, como habrás podido deducir, los obreros son las
enzimas, las piezas suministradas los sustrato y los relojes los productos.
Suministro para
hacer 4 relojes a
la hora.
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Supongamos ahora que la dirección desea aumentar la producción y aumenta
progresivamente el suministro de piezas para hacer relojes (S/h) según indica en
la gráfica.
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Inhibidor competitivo
Inhibidor no competitivo
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Km =
[E] [S]
[ES]
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
REGULACIÓN
RUTAS METABÓLICAS
En los sistemas enzimáticos (rutas metabólicas) existe un enzima
regulador que establece la velocidad de la reacción química. La célula
puede controlar la síntesis de producto según sus necesidades.
- Puede controlar la síntesis de enzima regulador.
- Puede controlar su actividad (enzimas alostéricos).
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
ENZIMAS ALOSTÉRICOS

Pueden adoptar dos formas estables diferentes, la conformación activa y la
inactiva.

Además del centro activo, tienen otro lugar denominado centro regulador
o sitio alostérico (específico), al que se puede unir una sustancia
denominada modulador o ligando (específico).

Una sola de las conformaciones presenta afinidad por el ligando.

Hay ligandos activadores e inhibidores.

El alosterismo permite la autorregulación de la actividad enzimática, de dos
formas:

Por retroinhibición (su conformación inicial es la activa)

Por inducción enzimática (su conformación inicial es la inactiva)
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
ENZIMAS ALOSTÉRICOS
Los enzimas alostéricos presentan, además del centro activo, otro lugar, el
centro alostérico, a través del cual interactúan con un modulador.
ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
ENZIMAS ALOSTÉRICOS
NEGATIVOS
POSITIVOS
Los moduladores alostéricos pueden ser positivos o activadores y negativos o inhibidores.
Los positivos provocan un aumento de la actividad, (sustrato).
Los negativos, al unirse, provocan el paso de la forma activa a la inactiva, (producto).
PROBLEMAS DE CINÉTICA ENZIMÁTICA
PROBLEMAS DE CINÉTICA ENZIMÁTICA
PROBLEMAS DE CINÉTICA ENZIMÁTICA
PROBLEMAS DE CINÉTICA ENZIMÁTICA
Acividad 5
PROBLEMAS DE CINÉTICA ENZIMÁTICA
Acividad 6
[S] = 4 mM =4 103 μM
Km =
4,5 μM =
[E] [S]
4,5 μM =
2,8 10 -3 μM 0,5 103 Μm
[ES]
[ES]
[E] 4 103 μM
2,5 μM
4,5 μM 2,5 μM
[E] =
= 2,8 10
3
4 10 μM
-3
μM
[ES]=
2,8 10 -3 μM 0,5 103 μM
4,5 μM
PROBLEMAS DE CINÉTICA ENZIMÁTICA
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