SECCIÓN VI.
Temas especiales
CAPÍTULO 48.
La matriz extracelular
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CAPÍTULO 48. La matriz extracelular
FIGURA 48–1 Características
moleculares de estructuras de
colágeno desde la secuencia
primaria hasta la fibrilla. Cada
cadena polipeptídica individual
forma una hélice siniestra de
tres residuos (Gli-X-Y) por cada
vuelta, y todas estas cadenas
luego forman una superhélice
diestra. (Ligeramente
modificada y reproducida, con
autorización, de Eyre DR:
Collagen: Molecular diversity in
the body′s protein scaffold.
Science 1980;207:1315.
Reimpreso con permiso de
AAAS.)
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FIGURA 48–2 Secuencia de eventos probable en el
origen de los principales signos del síndrome de
Marfan (OMiM 154700).
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FIGURA 48–3 Representación esquemática de la fibronectina. Hay representados
siete dominios funcionales de la fibronectina; se muestran dos tipos diferentes de
dominio para heparina, unión a célula, y fibrina. Los dominios están compuestos de
diversas combinaciones de tres motivos estructurales (I, II y III), que no se
muestran en esta figura. tampoco se muestra el hecho de que la fibronectina es un
dímero unido por puentes disulfuro cerca de los carboxilo terminales de los
monómeros. La flecha indica la ubicación aproximada de la secuencia RGD de la
fibronectina, que interactúa con diversos receptores de integrina y fibronectina
sobre superficies celulares. (Redibujada según Yamada KM: Adhesive
recognition sequences. J Biol Chem 1991;266:12809.)
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FIGURA 48–4 Representación esquemática de una célula que
interactúa por medio de diferentes receptores de integrina con el
colágeno, la fibronectina y la laminina presentes en la ECM. (No se
indican subunidades específicas.) (Redibujada según Yamada KM:
Adhesive recognition sequences. J Biol Chem 1991;266:12809.)
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FIGURA 48–5 Representación
esquemática de la fibronectina
interactuando con un receptor
de fibronectina integrina
situado en el exterior de la
membrana plasmática de una
célula de la ECM, y de
diversas proteínas de fijación
que interactúan de manera
indirecta o directa con un
microfilamento de actina en el
citosol. En aras de la sencillez,
las proteínas de fijación se
representan como un complejo.
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FIGURA 48–6 Micrografía
electrónica de campo oscuro de un
agregado de proteoglucano en el
cual las subunidades del
proteoglucano y el esqueleto
filamentoso están en especial bien
extendidos. (Reproducida, con
autorización, de Rosenberg L,
Hellman W, Kleinschmidt AK:
Electron microscopic studies of
proteoglycan aggregates from
bovine articular cartilage. J Biol
Chem 1975;250:1877.)
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FIGURA 48–7 Representación
esquemática del proteoglucano
agrecano. (Reproducida, con
autorización, de Lennarz WJ: The
Biochemistry of Glycoproteins
and Proteoglycans. plenum press,
1980. Reproducida con la amable
autorización de Springer Science
and Business Media.)
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FIGURA 48–8 Resumen de las estructuras de los glucosaminoglucanos
y sus fijaciones a proteínas centrales.
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FIGURA 48–9 Estructura de la heparina. La sección del polímero ilustra características
estructurales típicas de la heparina; de cualquier modo, la secuencia de las unidades de
disacárido repetitivas sustituidas de diversas maneras se ha seleccionado de modo
arbitrario. Además, también puede haber residuos glucosamina no O-sulfatados o
3-O-sulfatados. (Modificada, redibujada y reproducida, con autorización, de Lindahl U et
al.: Structure and biosynthesis of heparin-like polysaccharides. Fed proc 1977;36:19.)
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FIGURA 48–10 Esquema simplificado de la causa de una
mucopolisacaridosis, como el síndrome de Hurler (OMIM 607014),
en el cual la enzima afectada es α-L-iduronidasa. La acumulación
notoria de los GAG en los tejidos que se mencionan en la figura podría
suscitar hepatomegalia, esplenomegalia, alteraciones del crecimiento,
facies tosca y retraso mental, respectivamente.
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FIGURA 48–11 Ilustración esquemática de las principales células presentes en el
hueso membranoso. Los osteoblastos (de color más claro) están sintetizando
colágeno tipo I, que forma una matriz que atrapa células. A medida que ocurre esto,
los osteoblastos se diferencian de manera gradual para convertirse en osteocitos.
(Reproducida, con autorización, de Junqueira LC, Carneiro J: Basic Histology: Text &
Atlas, 10th ed. McGraw-Hill, 2003.)
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FIGURA 48–12 Ilustración esquemática de algunos aspectos de la
función del osteoclasto en la resorción ósea.
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FIGURA 48–13 Representación esquemática de la organización molecular en la
matriz de cartílago. Proteínas de enlace unen de modo no covalente la proteína
central (color más claro) de proteoglucanos a las moléculas de ácido hialurónico
lineales (color más oscuro). Las cadenas laterales de condroitín sulfato del
proteoglucano se unen de manera electrostática a las fibrillas de colágeno, lo que
forma una matriz con enlaces cruzados. El óvalo esboza el área agrandada en la
parte inferior de la figura. (Reproducida, con autorización, de Junqueira LC,
Carneiro J: Basic Histology: Text & Atlas, 10th ed. McGraw-Hill, 2003.)
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FIGURA 48–14 Diagrama esquemático del agrecano de cartílago
nasal de bovino.
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FIGURA 48–15 Esquema simplificado de la causa de la acondroplasia (OMIM
100800). En la mayor parte de los casos estudiados hasta ahora, la mutación ha
sido una transición de G a A en el nucleótido 1138. En algunos casos, la mutación
fue una transversión de G a C en el mismo nucleótido; este nucleótido particular
es un “área peligrosa” real para mutación. Ambas mutaciones producen el
reemplazo de un residuo Gli por un residuo Arg en el segmento transmembrana
del receptor. también se han reportado algunos casos que comprenden el
remplazo de Gli por Cis en el codón 375.
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Bender_FIGURAS_c48_MATRIZ_EXTRACELULAR - McGraw-Hill