Péptidos &
Proteínas
María Fernanda Laverde
Laura Zúñiga
Estefanía Saiz
Natalia Silva
Daniela Vargas
Juan José Calderón
¿Qué repercusión podría tener la sustitución
de un aminoácido en la secuencia de un
péptido o de una proteína?

El grado en que se toleran los cambios en la secuencia primaria
depende del grado en que se alteren la forma de la proteína o los
residuos funcionales críticos”
Anemia Drepranocitica
¿Todas las proteínas tienen estructura cuaternaria?
De ejemplos


No, no todas las proteínas cuentan con una
estructura cuaternaria, algunas tienen función
terciara o secundaria es decir no tienen mas
unidades proteicas o subunidades poli
peptídicas que las conformen.
Un buen ejemplo de estructura cuaternaria ,
mas de una cadena de aminoácidos, es la
hemoglobina que esta conformada por
cuatro cadenas poli peptídicas .
¿Porque la información que suministra la
estructura primaria determina en parte la
función de las proteínas?

Esto se debe a que la estructura primaria es el nivel estructural que
está determinado por la secuencia de aminoácidos, de manera
que esto nos permite conocer la disponibilidad tridimensional de la
molécula y por ende conocer la función de la misma, es decir
proteínas con funciones distintas tienen secuencias distintas.
Diferencias
SECUNDARIA
TERCIARIA
CUATERNARIA
 Se
establiza  Formada por mas
mediante enlaces
de una cadena o
no
covalentes
subunidad.
entre las cadenas  Se
unen
por
Hélice alfa, la columna central del
laterales de la
enlaces disulfuro
poli peptídico asumía la forma de
proteina.
covalentes
o
una espiral giratoria cilíndrica.
enlaces
no
Enlaces de H entre los átomos de
un enlace peptídico y los situados  Proteinas fibrosas:
covalentes.
justo arriba y debajo del espiral.
forma alargada,
Hoja
plegada
beta,
varios
ctuan fuera de las  Homodimero:
segmentos de un poli péptido
celulas.
formada por dos
dispuestos lado a lado. La
subunidades
columna central asumen una  Proteinas
globulares: forma
iguales.
conformación plegada o lisada.
compacta,
 Heterodimero:
Gran cantidad de enlaces de H.
Las
partes
que
no
están
actuan dentro de
formada por dos
organizadas en hélice alfa o beta,
las celulas.
subunidades no
consisten en bisagras, ángulos,
iguales.
 Conformación
(disposición
tridimensional) de porciones de la
cadena poli peptídica.
giros o extensiones digitiformes que
son mas flexibles y los sitios de
mayor actividad biológica.
Estructura Quinaria




Asociaciones supramoleculares.
Las proteínas se agrupan bien entre sí con otras
biomoleculas, para formas estructuras supramoleculares
Estas son de carácter permanente. Mayor estabilidad
Por ejemplo:

ASOCIACIONES ENTRE PROTEINAS
1.

A y B- TUBULINA: forman dímeros que se ensamblan formando
filamentos huecos y largos, llamados microtúbulos
ASOCIACIONES ENTRE PROTEINAS Y OTRAS BIOMOLECULAS:
1.
2.
3.
Azucares: Proteoglicanos y peptidoglicanos
Lípidos: Lipoproteínas y membranas biológicas.
Ácidos Nucléicos: Ribosomas, nucleosomas y virus.
Estructura Terciaria
Estructura Cuaternaria
Que tipos de enlaces caracterizan
esta estructura PRIMARIA
 La
estructura primaria consiste en una
secuencia de aminoácidos unidos entre si a
través de enlaces peptídicos e incluye los
puentes disulfuro que existan (Lehninger 4
edición)
http://fmc.unizar.es/people/fff/Jsancho1/Introduccionalaestructuradelasprotei
nas.html
Enlace Peptidico
 El
enlace peptídico es un enlace covalente que es
mas corto que el de una amina (C-N) Se
desarrollan 2 tipos de ángulos ф (Fi para Nα-C) y ψ
(Psi para Cα-C) ya que presenta una estructura
rígida y con unos valores de 180°.
http://www.ccg.unam.mx/~contrera/modelado_comparativo/node9.html
¿Existen familias de estructuras
primarias?
Proteínas
homólogas: en la misma o en
distintas
especies
con
funciones
idénticas o similares de acuerdo a ello
es posible identificar una proteína con
función similar y llevarla a un grupo de
esta pero en realidad no hay un grupo
de familias que las caractericen.
Ejemplos como la globina y el citocromo
C
Importancia de la Insulina y como se
distingue en ésta la estructura
primaria
 Los
islotes de Langerhans son acumulaciones de
células como (α,β, y δ), la insulina se sintetiza en las
(células beta).
 La insulina es una hormona anabólica
 Insulina primera proteína secuenciada por Sanger
en 1953 compuesta por 2 cadenas polipeptidicas
(A y B)
 la insulina activa el transporte de glucosa a través
de la membrana de las células del tejido adiposo y
muscular aumentando la síntesis y traslocación del
transportador GLUT4
http://www.zonagratuita.com/enciclopedia/biologia/sistema-endocrino/Las-
http://www.ans.kobe-u.ac.jp/english/gakka/seibutsukinou/seibutu.html
 Su
importancia radica en la internalización de la
glucosa hacia el interior de la célula y de allí su
consecuente el la glicemia o en la diabetes mellitus
caracterizada por el alto índice de sustratos en el
plasma sanguineo
Bibliografia



http://www2.uah.es/sancho/farmacia/temas%200
9-10/Tema%203c%20secuencia%20proteinas%20farmacia.pdf
http://escuela.med.puc.cl/paginas/cursos/tercero
/integradotercero/apfisiopsist/nutricion/NutricionP
DF/FisiologiaPancreas.pdf
http://mrobs.files.wordpress.com/2011/10/pancre
as.pdf
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