BIOMOLECULAS
PROTEINAS
MACROMOLECULAS
MAS DE 10,000AMINOACIDOS
PROTEINAS
FUNCIONES
1.
Catálisis; (Enzimas).
2.
Estructura; colágeno, fibroina, elastina.
3.
Movimiento; actina y tubulina (citoesqueleto).
4.
Defensa; queratina, fibrinogeno y trombina,
inmunoglobulina.
PROTEINAS
FUNCIONES
5.
6.
7.
8.
Regulación; insulina, glucagon, hormona del
crecimiento, factor de crecimiento derivado de
plaquetas (PDGF), factor de crecimiento
epidérmico (EGF).
Transporte; Na+ - K + - ATPasa, transportador de glucosa,
hemoglobina, lipoproteínas (LDL, HDL)
transferrina, ceruloplasmina.
Almacenamiento; ovoalbumina, caseína, zeina.
Respuesta a agresiones; Citocromo P450
Melationeina
Proteínas de choque térmico
(hsp)
Enzimas reparadoras del DNA.
PROTEINAS
CLASIFICACION
A.
Forma.
B.
Composición.
PROTEINAS
CLASIFICACION DE ACUERDO A SU FORMA.
1.
•
•
•
•
2.
•
•
•
Proteínas fibrosas:
Moléculas largas con forma de varilla.
Funciones estructurales y protectoras.
Insolubles en agua.
Queratina de la piel, pelo y uñas.
Proteínas globulares:
Moléculas esféricas, compactas.
Solubles en agua.
Enzimas (todas), Inmunoglobulinas, hemoglobina,
albúmina.
PROTEINAS
CLASIFICACION DE ACUERDO CON SU
COMPOSICION
1.
Simples
2.
Conjugadas
PROTEINAS
COMPOSICION
1.
Simples: solo contienen aminoácidos.
•
Albúmina serica.
•
Queratina.
PROTEINAS
COMPOSICION
2.
•
•
Conjugadas: consta de una proteína simple
combinada con un componente
no proteico (grupo prostético).
Apoproteina; una proteína sin su grupo
prostético.
Holoproteina; una molécula proteica
combinada con su grupo prostético.

Clasificación (naturaleza del grupo prostético):
A.
Glucoproteinas.
Lipoproteínas.
Métaloproteínas.
Fosfoproteinas.
Hemoproteinas.
B.
C.
D.
E.
PROTEINAS
ESTRUCTURA

Organización estructural (cuatro ordenes)
•
Estructura primaria.
•
Estructura secundaria.
•
Estructura terciaria.
•
Estructura cuaternaria.
PROTEINAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
•
Cada polipéptido tiene una secuencia
de aminoácidos específicos
(información genética).
•
La interacción entre los residuos:
Estructura tridimensional.
Papel funcional.
Relación con otras proteínas.
a.
b.
c.
•
•
•
Polipéptidos o proteínas homólogos;
tienen secuencia de aminoácidos y
funciones semejantes.
Residuos de aminoácidos invariables;
son idénticos con las proteínas
homologas (esenciales para su
función).
Residuos de aminoácidos variables;
realizan papeles inespecíficos en la
función proteica.
PROTEINAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA
•
Varios patrones repetitivos; una
serie de residuos de aminoácidos
adoptan valores similares para
ángulos similares Fi y PSi.
•
Tipos mas frecuentes (ángulos):
A.
Hélice alfa (dextrorotatoria )
mas abundantes en la naturaleza
B.
Lamina plegada (lamina Beta).
•
Estabilizadas por enlace de
hidrogeno entre los grupos
carbonilo y N – H del esqueleto
polipeptido.
PROTEINAS
ESTRUCTURAS SECUNDARIAS

Al plegarse la cadena
polipeptídica se forman
determinadas disposiciones
localizadas de los aminoácidos
adyacentes

La rotación libre ( dos de tres
enlaces):
1.
Enlace del carbono alfa con el
carbono carbonilo (ángulo psi)
Enlace del carbono alfa para el
nitrógeno ( ángulo fi )
El carácter parcial de doble
enlace de la unión peptídico (
evita la rotación)
2.
3.
PROTEINAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ALFA- HELICE




Estructura rígida en forma de
varilla
Se forma cuando una cadena
polipeptídica se retuerce en una
conformación helicoidal derecha
Se forman enlaces hidrogeno
entre el grupo N-H de cada
aminoácido y el grupo carbonilo
del aminoácido que se encuentra 4
residuos mas adelante (
estabilidad)
Una vuelta completa de la hélice
contiene un promedio de 3.6
residuos y su altura es de 0.54nm
PROTEINA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ALFA HELICE

Los grupos R de cada residuo
en una hélice alfa están
orientados hacia fuera

Incompatibles con estructura
alfa:
a)
Glicina
Prolina
Glutamato
Aspartato
triptofano
b)
c)
d)
e)
PROTEINAS
ESTRUCTURAS SECUNDARIAS
LAMINAS PLEGADAS BETA

Se forman cuando se alinean de
lado dos o mas segmentos de
cadenas polipeptídicas

Cada segmento individual se
denomina una cadena beta

Cada cadena beta esta extendida

Están estabilizadas por enlaces de
hidrogeno que se forman entre los
grupos N-H y carbonilo del
esqueleto polipeptídica de
cadenas adyacentes
PROTEINAS
ESTRUCTURAS SECUNDARIAS
LAMINAS PLEGADAS BETA

Tipos:
A.
Paralelas ;
Las cadenas polipeptídicas en
la misma dirección amino a
carboxilo, mas estables
•
•
Antiparalelas ;
Las cadenas polipeptídicas van
en direcciones distintas
C.
mixtas
B.
PROTEINAS
ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS


A.
B.
C.
D.
E.
Proteínas globulares
Combinación de
estructuras secundarias
hélice alfa y lamina
plegada beta:
Unidades beta alfa beta
Meandro beta
Unidades alfa alfa
Barril beta
Llave griega
PROTEINAS
ESTRUCTURA TERCIARIA



Conformaciones tridimensionales
únicas
Proteínas globulares
Plegamiento en sus estructuras
nativas (biológicamente activas)
Plegamiento proteico;


Como consecuencia de la
interacción entre las cadenas
laterales en su estructura primaria
Molécula desorganizada recién
sintetizada adquiere una estructura
muy organizada
PROTEINAS
ESTRUCTURAS TERCIARIAS
CARACTERISTICAS
A.
El plegamiento permite que los
residuos de aminoácidos
restantes en la estructura
primaria queden cerca.
B.
Hace a la proteína compacta
(empaquetamiento)
permitiendo la interacción de
los grupos polares y apolares.
C.
Suelen dar lugar a la formación
de dominios que son segmentos
estructuralmente
independientes que poseen
funciones especificas (químicas
o físicas).
PROTEINAS
ESTRUCTURAS TERCIARIAS
ESTABILIZACION

Interacciones:
1.
Interacciones hidrófobas
Interacciones electrostáticas
(grupos opuestos de carga
iónica; puentes salinos son
enlaces no covalentes).
Enlaces de hidrogeno
Enlaces covalentes (puentes
disulfuro):
protegen a la estructura
proteica extra celular de los
cambios del PH o de
concentraciones salinas.
2.
3.
4.
PROTEINAS
ESTRUCTURA CUATERNARIA
•
•
•
•
Es el nivel mas complejo de
organización.
Rearreglo tridimensional de dos o
mas cadenas polipeptídicas unidas
entre si.
Las interacciones que mantienen
estas subunidades unidas entre si
son las mismas que estabilizan la
estructura terciaria.
Define la composición
polipeptídica de una proteína y la
relación espacial entre
subunidades (polipéptido)
PROTEINAS
ESTRUCTURA CUATERNARIA
•
•
•
•
•
•
•
Olígomeros: proteínas con varias subunidades en las que algunas o todas
son idénticas.
Protomeros: forman los olígomeros y pueden estar formadas por una o
varias subunidades.
Proteínas monumericas: de una sola cadena polipeptídica o subunidad
protomerica.
Dimero: proteínas oligomericas formadas por dos subunidades
protomericas.
Hemodimero: proteínas con dos copias de la misma unidad protomerica.
Heterodimero: proteínas con dos copias diferentes de subunidad
protomerica.
Proteínas multimericas: constituidas por una gran cantidad de subunidades
protomericas.
PROTEINAS
DINAMICA PROTEICA
•
Flexibilidad conformacional:
Fluctuaciones continuas, rápidas de la orientación precisa de
los átomos en las proteínas.
•
La función proteica suele implicar la apertura y el cerrado
rápido de las cavidades en la superficie de la
molécula.(conformación funcional; estabilidad
termodinámica)
a.
Velocidad de actividad enzimática.
Transferencia de información entre las biomoleculas.
b.
PROTEINAS
DESNATURALIZACION
•
El proceso mediante el cual una proteína pierde sus estructuras cuaternaria, terciaria
e incluso secundaria.
•
Destrucción de la conformación nativa de la proteína.
•
No incluye ruptura de los enlaces peptídicos (la estructura primaria permanece
intacta).
•
Incluye perdida parcial o total de su actividad biológica (dependencia entre la
estructura y su función dentro de una célula).
•
Proceso irreversible.
•
La mayoría de las proteínas no se renaturalizan.(ribonuleasa: renaturalizacion
proteica)
PROTEINAS
DESNATURALIZACION

Condiciones desnaturalizantes: (no rompen enlaces covalentes).
1.
Ácidos y bases fuertes: cambios bruscos de PH.
Disolventes orgánicos: etanol y la acetona.
Detergentes.
Agentes reductores: urea (reactivo) y Beta-mercaptoenalol (reductor).
Concentraciones salinas.
Iones metálicos pesados: mercurio ( Hg2+) y el plomo (Pb2+)
Cambios de temperatura: aumentos de la temperatura.
Agresión mecánica: agitación y trituración.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
•
Solo rompen las uniones relativamente débiles: puentes salinos,
interacciones hidrofobicas, enlaces hidrogeno, disminuye la interacción
entre grupos de carga opuesta, convierten puentes disulfuro en grupos
sulfhídrilos.
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