BIOMOLECULAS
AMINOACIDOS
AMINOACIDOS
•
•
•
a)
b)
c)
•
•
•
d)
Componentes estructurales de las
proteínas
Cientos de aminoácidos naturales
contienen (estructura general):
Átomo de carbono central al que
están unidos:
Un grupo amino; R—NH2
Un grupo carboxilo: R---COOH
Un grupo R :
Un átomo de hidrogeno
Grupo hidrocarbonado ( isopropilo)
Derivado hidocarbonado
(hidroximetileno)
Un átomo de hidrogeno
AMINOACIDOS
CLASIFICACION
•
De acuerdo con la posición del grupo amino
con referencia al grupo carboxilo:
A.
Alfa
Beta
gamma
B.
C.
AMINOACIDOS ALFA



Clase mas frecuente
El grupo amino esta unido al
átomo de carbono ( carbono
alfa), inmediatamente
adyacente al grupo carboxilo
Unido al carbono central alfa
esta otro grupo , cadena
lateral o grupo R
(propiedades químicas;
hidrófobas o hidrófilas,
interacción de grupos R;
función biológica)
AMINOACIDOS

•

•
Aminoácidos beta ;
El grupo amino esta unido al
carbono segundo a partir del
grupo carboxilo
Aminoácido gamma:
El grupo amino esta unido al
carbono tercero a partir del
grupo carboxilo
AMINOACIDOS



Bloque de construcción de las
proteínas
Su secuencia determina la
configuración tridimensional
final de la proteína
Moléculas anfóteras; pueden
actuar como ácido o como base
Clasificación:
1.
2.


Aminoácidos estándar
Aminoácidos no estándar
Modificación química
No se encuentran en proteínas
AMINOACIDOS
•
20 aminoácidos alfa que se
encuentran habitualmente en
las proteínas
•
Tienen la misma estructura
general con excepción de la
prolina ( grupo amino
secundario, formada por un
cierre de anillo entre el grupo
R y el nitrógeno amida)
AMINOACIDOS ESTANDAR
CLASIFICACION

De acuerdo con su capacidad para
interaccionar con el agua ( cuatro clases) :
1.
Aminoácidos neutros apolares
Aminoácidos neutros polares
Aminoácidos ácidos
Aminoácidos básicos
2.
3.
4.
AMINOACIDOS ESTANDAR
NEUTROS APOLARES




Contienen grupos R hidrocarbonados
Los grupos R no tienen carga positiva o
negativa
Hidrófobos : interaccionan poco con el
agua
Importantes para el mantenimiento de la
estructura tridimencional
o
Tipos de cadenas hidrocarbonadas:
1.
Aromáticos : estructura ciclicas(benceno)
hidrocarburos insaturados
Alifáticos: no aromáticos (metano,
ciclohexano )
cadenas laterales ( átomos de
azufre)
grupo sulfhidrilo ( -SH)
2.
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
Glicina
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Fenilalanina
Tiptofano
Metionina
Cisteina
prolina
AMINOACIDOS NEUTROS POLARES
AROMATICOS Y ALIFATICOS
AMINOACIDOS NEUTROS
POLARES
•
•
•
a.
b.
c.
Poseen grupos funcionales capaces
de formar enlaces de hidrogeno
Interaccionan fácilmente con el agua
Hidrófilos o amantes del agua
Presencia del grupo OH:
Participa en enlaces hidrogeno
( estabilidad de estructura proteica)
Formación del Ester fosfato de
tirosina
Puntos de unión de hidratos de
carbono ( serina y treonina)
Presencia de un grupo amida ( muy
polar)
enlaces hidrogeno no dan estabilidad

Serina

Treonina

Tirosina

Asparagina

glutamina
AMINOACIDOS HIDROFILOS O AMANTES DEL AGUA
(GRUPOS –OH, R-C-NH2)

Grupo –OH

Grupo R-C-NH2
Derivados amida de los
aminoácidos ácidos:
ácido aspartico
ácido glutámico
•
AMINOACIDOS ACIDOS




Poseen cadenas laterales
con grupos carboxilato
Cadenas laterales
cargadas negativamente a
PH fisiológico
Ácido aspartico ;
aspartato
Ácido glutámico;
glutamato
AMINOACIDOS BASICOS


o
o
o
o
o
o
A PH fisiológico llevan una carga
positiva
Pueden formar enlaces iónicos con los
aminoácidos ácidos
La lisina:
Grupo amino en la cadena lateral,
Acepta un protón del agua para el
ácido conjugado (-NH3+)
Oxidación ; enlaces Inter. e
intramoleculares
La arginina:
Grupo guanidino;
No actúa en reacciones ácido- base
Histidina:
Base débil, actividad catalítica de
enzimas
AMINOACIDOS ESENCIALES



En la naturaleza 300 aminoácidos
diferentes
1.
Los seres vivos 20 aminoácidos
para sintetizar proteínas
3.
9 son esenciales para el ser humano
(debido a que sus cadenas laterales
o aromáticas no pueden ser
sintetizadas por el ser humano, o la
secuencia de átomos de azufre o
grupos amino dentro de la cadena
de átomos de carbono que los
forman
2.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
Fenilalanina
Leucina
Isoleucina
Metionina
Lisina
Treonina
Valina
Triptofano
histidina
AMINOACIDOS
FUNCIONES
(ACTIVIDAD BIOLOGICA)
1.
2.
3.
4.
Su secuencia determina la configuración
tridimensional final de cada proteína ( mas
importante
Mensajeros químicos ( aminoácidos alfa)
Precursores de diversas moléculas complejas
que contienen nitrógeno
Intermediarios metabólicos
AMINOACIDO
ACTIVIDAD BIOLOGICA
MENSAJEROS QUIMICOS

Aminoácidos alfa o derivados :
1.
Glicina
El ácido gamma- amino butírico (GABA), derivado
de la glutamina
Serótina
Melatonina( derivado del triptofano)
Tiroxina ( derivado de la tirosina)
Ácido indol acético ( derivado del triptofano: plantas)
2.
3.
4.
5.
6.
AMINOACIDOS
ACTIVIDAD BIOLOGICA
PRECURSORES DE MOLECULAS COMPLEJAS



Las bases nitrogenadas; componentes de los
nucleótidos y ácidos nucleicos
El hemo
clorofila
AMMINOACIDOS
ACTIVIDAD BIOLOGICA
INTERMEDIARIOS METABOLICOS
Ciclo de la urea (mecanismo de eliminación de
desechos nitrogenados):
1.
2.
3.
Arginina
Citrulina
Ornitina
AMINOACIDOS MODIFICADOS DE LAS
PROTEINAS
•
Residuos de aminoácidos se forman tras la síntesis de la
cadena polipeptídica:

Ácido gamma – carboxiglutamico: une el calcio de la
protombina
4 hidroxiprolina y la 5 – hidroxiprolina: componente
mas importante del colageno ( proteina mas abundante
del tejido conjuntivo)
Fosforilación de aminoácidos con grupos OH: enzima
glucógeno sintetaza


AMINOACIDOS
MOLECULAS ASIMETRICAS O QUIRALES

Carbonos asimétricos o quírales:
los carbonos alfa de 19 de los 20 aminoácidos
estándar; unidos a 4 grupos diferentes ( hidrogeno,
amino, carboxilo y R )

Moléculas que pueden existir como:
A.
Esteroisómeros
Enantiomeros
B.
AMINOACIDOS
MOLECULAS ASIMETRICAS

•

•
•
Esteroisómeros;
Moléculas que solo se
diferencian en la disposición
espacial de sus átomos
Enantiomeros:
Imágenes especulares una de
otra
Se diferencian por la posición
del grupo amino y del átomo
de hidrogeno
AMINOACIDOS
ENANTIOMEROS


A.
B.
Propiedades físicas idénticas
Isomeros ópticos:
desvían la dirección de la luz
polarizada plana en direcciones
opuestas
D gliceraldehido dextrógiro (+):
desvía la luz en el sentido de las
agujas del reloj
L gliceraldehido levógiro (-)
desvía la luz en sentido opuesto
En las proteínas solo se
encuentran los aminoácidos L
AMINOACIDOS
TITULACION


a)
b)
Los aminoácidos contienen grupos
ionizables
La forma iónica de estas moléculas en
disolución depende del PH
Efecto del PH sobre la estructura del
aminoácido
Determina la reactividad de las cadenas
laterales del aminoácido
Punto isoeléctrico: al PH donde un
aminoácido no tiene carga neta y es
eléctricamente neutra, en este punto son
memos solubles
Las moléculas neutras que llevan un
numero igual de cargas positivas y
negativas se les denomina;zwitteriones
AMINOACIDOS
REACCIONES

Las reacciones que pueden experimentar los
aminoácidos son determinadas por sus grupos
funcionales:
A.
Formación de enlaces peptídicos
Formación de puentes disulfuro
B.
AMINOACIDOS
REACCIONES
FORMACION DE ENLACES PEPTICOS

Enlaces peptídicos: son enlaces amida,
que se forman cuando el par de
electrones sin compartir del átomo de
nitrógeno alfa-amino de un aminoácido
ataca al carbono alfa- carboxilo de otro
aminoácido en una reacción de
sustitución núcleofila
La reacción elimina una molécula de
agua ( deshidratación)

Residuos de aminoácidos: los
aminoácidos unidos
Residuo N-Terminal: el residuo de
aminoácido con el grupo amino libre (
se escribe a la izquierda)
Residuo C-Terminal: el residuo de
aminoácido con el grupo carboxilo
libre( aparece a la derecha)


AMINOACIDOS REACCIONES
ENLACES PEPTIDICOS

o



Los polipéptidos:
polímeros lineales formados
por aminoácidos unidos
por enlaces peptídicos
H2N-Tyr-Ala-Cys-Gly-COOH
Dipéptido: la unión de dos
moléculas de aminoácido
Tirosilalanilcisteinilglicina
El prefijo revela el numero
de residuos
Los péptidos se nombran
utilizando su secuencia de
aminoácidos iniciando por su
residuo N-Terminal
POLIPETIDOS
ENLACE PEPTIDICO
•
•
•
•
•
Estructura tridimensional bien
definida
Conformación nativa de la
molécula ( orden o secuencia de
aminoácidos)
Se pliegan en una única forma
biológicamente activa
Carácter rígido del enlace peptídico
( limita el numero de posibilidades
conformacionales)
Los enlaces peptídicos tienen un
carácter parcial de doble enlace (
híbridos de resonancia)
AMINOACIDOS
REACCIONES
OXIDACION DE LA CISTEINA
o
o
o
o
El grupo sulfhídrico de la
cisteina es muy reactivo
La reacción mas común es de
oxidación reversible que
forma un puente disulfuro
Puente de disulfuro: cuando
dos residuos de cisteina
forman un enlace disulfuro
Los puentes disulfuro ayudan
a estabilizar muchos
polipéptidos y proteínas
PEPTIDOS

Polipéptidos cortos con una longitud inferior a 50
aminoácidos

Moléculas señalizadoras que utilizan organismos
multicelulares para regular actividades complejas

Coordinación de procesos bioquímicas

Interrelación dinámica entre procesos opuestos
PEPTIDOS


•
•
•




Protección de células de los
radicales libres
Regulación de la ingestión de
alimentos y peso corporal
Estimuladores del apetito
Inhibidores del apetito
Disminución de la expresión de
genes
Regulación de la presión sanguínea
Estimulo de leche y contracción
uterina
Alivian el dolor, placenteras
Percepción del dolor
Glutation
Neuropeptido Y, galanina
Colocistocinina
Hormona estimulante de melanocitos
Leptina
Vasopresina (antidiurética)
Factor natri urético atrial
oxitócica
Pépticos opiáceos ( encefálinas)
Sustancia P y bradiquinina
Descargar

BIOMOLECULAS - Bioquimica113's Blog | Just another