Desaminacion de los aa:
1- Desaminación oxidativa
(glutamato deshidrogenasa (NAD/NADP))
2- Transaminación, y
3- Otras desaminaciones
(deshidratasa).
XI. METABOLISMO DE AMINOACIDOS Y SU RELACION CON
OTRAS VIAS METABOLICAS.
 Mecanismos gales. de degradación de aa.
 Desaminación oxidativa y no oxidativa.
 Transaminación. Descarboxilación.
 Formación de aminas biógenas.
 Mecanismo de acción del fosfato de piridoxal.
 Metabolismo del fragmento C.
Metilación. Metionina activa. Transferencia de metilos.
 Papel del ácido tetrahidrofólico.
Mecanismo de biosíntesis de aa.
 aa esenciales y no esenciales.
 Destino de los aa. Destino del amoníaco.
 Arginina y ciclo de la urea.
 Destino del residuo no nitrogenado de aa.
 aa cetogénicos y glucogénicos.
 aa como precursores de otras sustancias: hemoproteínas,
porfirinas y clorofilas; nucleótidos púricos y pirimidínicos;
poliaminas.
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Valor diagnóstico y pronóstico:
Aspartato aminotransferasa
(GOT glutámico – oxalacético transaminasa)
y
Glutamato aminotransferasa
(GPT glutámico – pirúvico transaminasa)
Son abundantes en hígado y corazón.
En insuficiencia hepática o cardíaca: aumento
de concentración sanguínea de estas enzimas.
Fomra: soluble (citoplasma y mitocondrias)
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Destino del amoníaco
NH4 + (NH3 es TÓXICO)
Puede convertirse en 1) urea (orina)
2) glutamina
Aminotransferasa
Glutamato deshidrogenasa
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NH3 : desaminación oxidativa glutamato
NH3 : acción de bacterias flora intestinal.
NH3 ; hígado lo elimina Insuficiencia hepática?
Afección principal?
NH3 >, intoxicación. NH4 + es impermeable a
membranas, desplaza la glutamato
deshidrogenasa hacia la aminación del
a ceto glutarato, drenaje de intermediarios
del ciclo del ác. cítrico, deprime la vía de
oxidación final, de la cual depende
exclusivamente el cerebro para proveerse
de energía (ATP).
Destino del amoníaco
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Destino del amoníaco
glutamina sintetasa
Cerebro,
Órganos con mayor actividad enzimática? riñón)
Mg
E. Mitocondrial –formación del enlace amida de la
glutamina (comp. Inocuo, difunde facilmente a la
sangre), reacción practicamente irreversible,
importante en el cerebro
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Destino del amoníaco
glutamina sintetasa
Cerebro,
Órganos con mayor actividad enzimática? riñón)
Mg
REACCIÓN
IRREVERSIBLE
E. Mitocondrial –formación del enlace amida de la
glutamina (comp. Inocuo, difunde facilmente a la
sangre), reacción practicamente irreversible,
importante en el cerebro
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XI. METABOLISMO DE AMINOACIDOS Y SU RELACION CON
OTRAS VIAS METABOLICAS.
 Mecanismos gales. de degradación de aa.
 Desaminación oxidativa y no oxidativa.
 Transaminación. Descarboxilación.
 Formación de aminas biógenas.
 Mecanismo de acción del fosfato de piridoxal.
 Metabolismo del fragmento C.
Metilación. Metionina activa. Transferencia de metilos.
 Papel del ácido tetrahidrofólico.
Mecanismo de biosíntesis de aa.
 aa esenciales y no esenciales.
 Destino de los aa. Destino del amoníaco.
 Arginina y ciclo de la urea.
 Destino del residuo no nitrogenado de aa.
 aa cetogénicos y glucogénicos.
 aa como precursores de otras sustancias: hemoproteínas,
porfirinas y clorofilas; nucleótidos púricos y pirimidínicos;
poliaminas.
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La glutamina puede ser hidrolizada
a ácido glutámico y amoníaco por la
glutaminasa
órganos donde la podemos encuentrar con mayor
actividad enzimática?
Hepatocitos
Tubulos renales (equilibrio ácido base – cationes)
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Glutamato deshidrogenasa y
glutamina sintetasa están presentes
en todos los organismos.
Por qué?
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Glutamato sintetasa: cataliza la
aminación del a cetoglutarato, el
nitrógeno donor es la glutamina.
a ceto glutarato + glutamina + NADPH + H+
2 glutamato + NADP+
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Asparraginasa: similar a la
glutaminasa- hidroliza la
asparragina a aspartato y NH3
Tumores: requieren para su desarrollo
glutamina y asparragina. Tratamiento
antitumoral: glutaminasa y
asparraginasa (enzimas comerciales)
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XI. METABOLISMO DE AMINOACIDOS Y SU RELACION CON
OTRAS VIAS METABOLICAS.
 Mecanismos gales. de degradación de aa.
 Desaminación oxidativa y no oxidativa.
 Transaminación. Descarboxilación.
 Formación de aminas biógenas.
 Mecanismo de acción del fosfato de piridoxal.
 Metabolismo del fragmento C.
Metilación. Metionina activa. Transferencia de metilos.
 Papel del ácido tetrahidrofólico.
Mecanismo de biosíntesis de aa.
 aa esenciales y no esenciales.
 Destino de los aa. Destino del amoníaco.
 Arginina y ciclo de la urea.
 Destino del residuo no nitrogenado de aa.
 aa cetogénicos y glucogénicos.
 aa como precursores de otras sustancias: hemoproteínas,
porfirinas y clorofilas; nucleótidos púricos y pirimidínicos;
poliaminas.
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Arginina y ciclo de la urea
Precursor
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Formación de UREA. Tejidos?
Hepático y Renal
Historia: Krebs & Henseleit, 1932.
Ciclo de la Urea o Krebs y Henseleit.
5 enzimas
Participan
, se alimenta de
amoníaco, anhídrido carbónico y aspartato
(cede su grupo alfa amina).
3 enlaces fosfato de alta energía.
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1) carbamil fosfato sintetasa
(mitocondrial)
Requiere: 2 ATP, Mg+2, y Nacetil glutamato como
activador alostérico
1
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2) ornitina transcarbamilasa
(mit.) (carbamil fosfato es el
donor)
citrulina se intercambia con
ornitina por medio de “anti- porte”
2
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4) arginino succinasa
(cliva- arginina y
fumarato-)
4
5) arginasa
5
3
3) arginino succinato sintetasa (+ATP)
(CITOPLASMA)
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Ciclo de la urea se forma FUMARATO
Por qué es importante el FUMARATO?
En que ciclo participa el FUMARATO?
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Ciclo de la urea y ciclo del ácido cítrico
TRANSAMINACIÓN
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Ciclo de la urea
CO2 + NH4 + + 3ATP +aspartato +
2 H2O  UREA + 2 ADP + 2 Pi +
AMP+ PPi + fumarato
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La eliminación de urea está relacionada
con la ingesta de proteínas .
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XI. METABOLISMO DE AMINOACIDOS Y SU RELACION CON
OTRAS VIAS METABOLICAS.
 Mecanismos gales. de degradación de aa.
 Desaminación oxidativa y no oxidativa.
 Transaminación. Descarboxilación.
 Formación de aminas biógenas.
 Mecanismo de acción del fosfato de piridoxal.
 Metabolismo del fragmento C.
Metilación. Metionina activa. Transferencia de metilos.
 Papel del ácido tetrahidrofólico.
Mecanismo de biosíntesis de aa.
 aa esenciales y no esenciales.
 Destino de los aa. Destino del amoníaco.
 Arginina y ciclo de la urea.
 Destino del residuo no nitrogenado de aa.
 aa cetogénicos y glucogénicos.
 aa como precursores de otras sustancias: hemoproteínas,
porfirinas y clorofilas; nucleótidos púricos y pirimidínicos;
poliaminas.
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* aa cetogénicos y glucogénicos
Degradación de los 20 aa: -CH2 – en 7 moléculas
aa Cetogénicos
aa glucogénicos
1
2
7
3
6
5
4
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Destino del residuo no nitrogenado de
aa.
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