Alejandro Brenes Loaiza A91047
Sección III Cap. 25
 Las
enzimas receptoras transmembrana
combinan las funciones de percepción de la
señal y la actividad enzimática en el mismo
polipéptido. El dominio extracelular, que
recibe la señal, está conectado al dominio
de la enzima intracelular por un paso único
de dominio transmembrana.
 Las enzimas receptoras transmembrana en
sistemas animales son de muchos tipos
(algunos son incluso fosfatasas).

En su mayoría son quinasas de receptor de
tirosina (TRKs), es decir, el aminoácido que es
fosforilado por ATP en la percepción de la señal es
la tirosina. No está claro cómo un cambio en la
conformación de suficiente magnitud es provocado
con un solo paso de dominio transmembrana,
pero la mayoría de estos receptores dimeriza al
enlace ligando y una vez dimerizado, los dominios
de la kinasa son capaces de fosforilarse
mutuamente,
amplificando
así
la
señal
intracelularmente.
 En
plantas, todas las quinasas de receptor
transmembrana identificadas hasta la fecha con
una excepción muy importante, son quinasas
serina/treonina, y aunque se sospecha que la
dimerización no está firmemente establecida,
 estos
receptores de quinasas son modificaciones
de los sistemas de señalización bacterianas de
dos componentes que se combinan, las funciones
de regulador receptor/transmisor y respuesta en un
único polipéptido.
La Histidina es un receptor de quinasas,
una vez más se pensó en ser restringido a
procariotas, ahora son conocidos cada vez
más en eucariotas, incluyendo plantas.
 El
número de receptor de quinasas de
serina/treonina en plantas ha aumentado
rápidamente desde su primera identificación
en maíz en 1990.
 El genoma secuenciado de Arabidopsis tiene
más de 300 secuencias de codificación de
estas proteínas y más secuencias en otras
plantas se identifican cada año.
 Estos
receptores de quinasas representan
un tipo predominante de receptor en
plantas. Sin embargo, las funciones
precisas de muchos de ellos todavía no se
conocen.
 Por lo tanto, por el momento, es apropiado
referirse a ellos como receptor- como
quinasas o RLKs
 Basada
en la estructura prevista de sus
dominios extracelulares, esta superfamilia de
quinasas se dividen en al menos 20 familias y
muchas más subfamilias. Dos motivos comunes
son (I) el dominio S y (II) la repetición rica en
leucina (LRR).
 El
dominio de S se refiere a un motivo descrito
por primera vez en determinadas glicoproteínas
que segregan con la autoincompatibilidad (SI).
El motivo se caracteriza por una matriz de 10
residuos de cisteina conservados adyacentes al
dominio transmembrana y algunos otros residuos
conservados considerados importantes en el
correcto plegamiento de dominio extracelular.
 El motivo LRR se caracteriza por varias repeticiones
en tándem de aminoácidos ricos en leucina con una
secuencia de núcleo conservada Leu-x-x-Leu-x-Leux-x-Asnx-Leu. La repetición puede ser interrumpida
por lagunas o inserciones dentro o entre
repeticiones. El motivo LRR ocurre en muchas otras
proteínas además de RLKs transmembranas y se
piensa que median las interacciones proteínaproteína.

FIGURA 25-13 Dibujos esquemáticos del receptor como quinasas (RLKs) y proteínas
relacionadas con RLK. De izquierda a derecha: una glicoproteína de S-locus (SLG) con
un dominio S; un RLK S-locus (SRKl); un RLK con un motivo de repetición ricos en
leucina (LRR); Cf-9, una proteína que confiere resistencia a la enfermedad a un molde
de hoja de tomate; PTO, una Ser/Thr quinasa que confiere la resistencia en el tomate a
un patógeno bacteriano; y Pro25 con un dominio como factor de crecimiento
epidérmico. Adaptado de Braun y Walker (1996) con permiso de Elsevier Science.
 Estudios
utilizando cruces genéticos y/o
mutantes y patrones de expresión de mRNAs
sugieren que RLKs tiene diversas ubicaciones y
funciones celulares.
 Además
de
la
respuesta
de
autoincompatibilidad, ellos están implicados en
diversos aspectos del desarrollo de la planta y
morfogénesis, incluyendo la regulación de la
rama y tamaño del meristemo floral,
diferenciación de células epidérmicas de hojas,
abscisión, desarrollo de polen y competencia de
células somáticas para formar embriones.
 Por
ejemplo, CLAVATAl (CLVl) es un RLK con un
motivo LRR en el dominio extracelular y, desde
el análisis mutacional, es conocido para regular
el tamaño vegetativo y meristema floral de las
ramas. Otros RLKs están involucrados en la
defensa de la planta, incluyendo la resistencia a
enfermedades en el arroz y el trigo, y en la
regulación de respuestas de las plantas contra la
tolerancia al estrés frente a la desecación, la
salinidad y temperatura fría.
También son conocidas las proteínas relacionadas
con RLKs. Estas son proteínas truncadas que
carecen de uno o dos dominios típicos de RLKs
 Los ejemplos incluyen Slocus glicoproteína (SLG),
que tiene un dominio extracelular similar a la de
Brassica SRK, pero carece de la transmembrana y
los dominios de la quinasa
 El PTO, una Ser/Thr quinasa que confiere la
resistencia en el tomate a un patógeno bacteriano,
pero carece de los dominios transmembranales y
extracelulares.


La función de estas proteínas también es poco clara
en muchos casos, aunque es posible que ellos
formen heterodímeros con sus socios afines y
función en la modulación de la señal.

Un ejemplo clásico de comunicación de planta
patógeno es proporcionado por PTO en tomate.
PTO es una quinasa truncada serina/treonina que
se produce en el citoplasma. No se sabe si dimeriza
con el dominio intracelular de un socio RLK de larga
duración, pero reconoce y se une al factor de
antivirulencia secretada por Pseudomonas sp. que
infecta y causa la enfermedad de las manchas
foliares. Ese reconocimiento inicia una serie de
respuestas de defensa por la planta huésped.
GRACIAS…
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sección iii. receptor de enzimas transmembrana, pequeñas