Resultados de el corrimiento de las
fracciones de proteína de la
purificación de LDH en geles de
poliacrilamida-SDS
Semestre 2010-2
Marzo, 2010
Stds
El que usamos
Std preteñido
Para encontrar en donde está
la banda de interés se
hace una curva estándar.
Como tienen los pesos
moleculares de las
proteínas en el estándar y
la migración de estas en
el gel pueden obtener un
gráfico como el de la
derecha y en el interpolar
el peso molecular y
conocer en que posición
debe estar la proteína
El gel que obtuve con mis
muestras
COMENTARIOS:
 Aquí hice la
purificación
secuencial primero
intercambio iónico y
luego a lo que salió
lo cargue en una
columna de afinidad
Sobeida
Comentarios y peticiones






Con su gel obtengan los Rfs del estándar y hagan
la gráfica como la de la diapositiva anterior
Calculen en donde estaría su proteína
Señálenla en su gel.
En algunos casos cuesta trabajo ver lo que tienen
en sus carriles (PRIMERA TINCIÓN, REACTIVO
PROPORCIONADO EN EL LAB 307), por lo que
teñí los geles con una solución que tengo en mi
laboratorio, también a base de Coomasie
(SEGUNDA TINCIÓN).
RECUERDEN SON 10 POZOS O CARRILES.
Identifiquen que fracción colocaron en cada carril
Equipo 1 y 3
Primera tinción
1
2 3 4
5 std 1
2
Segunda tinción
3
4
Equipo 2

Primera tinción
tinción
Segunda
Equipos 4 y 6

Se quiere ver algo pero muy poquito
en el gel del equipo 6, con mi reactivo
para teñir se logran ver algunas cosas
más pero no mucho.
Equipos 5 y 7
Primera tinción
Segunda tinción
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